Informatie

Wat is het functionele verschil tussen hemoglobine en ferritine?


Ik heb gelezen dat zowel hemoglobine als ferritine dienen om ijzer in het lichaam op te slaan. Dus, wat is het verschil tussen hen in termen van het opslaan / binden van ijzer?


Hemoglobine is het eiwit van erytrocyten (rode bloedcellen) waaraan ijzerionen (Fe2+) zijn gebonden in zijn subeenheden. Deze zijn in staat om zuurstof gebonden te houden waardoor de cel zuurstof door de bloedsomloop kan transporteren. Het is niet echt om ijzer in op te bergen, maar om het te gebruiken.

Ferritine is het eigenlijke opslageiwit, cellen brengen het tot expressie om ijzer op te slaan in geval van een tekort en ook om de hoeveelheid die ze in de cel hebben te reguleren. Volgens dit wordt het voornamelijk uitgedrukt in spier-, lever- en niercellen (maar ik ben niet zo zeker van de details van die studie, dus ik kan het mis hebben).

Edit: vond dit net in een van mijn oude lezingen; helaas worden er geen bronnen geciteerd: ferritine slaat ijzer op in lever en hart. Het totale ijzergehalte in het lichaam is ~3,9 g, waarvan 2,5 g in gebruik in hemoglobine, 500 mg in winkels (een extra 250 mg in de lever), 150 mg in beenmerg, 300 mg in myoglobine en 150 mg in andere enzymen. De resterende 5 mg wordt in het plasma aan transferrine gebonden.


Laag ijzergehalte of bloedarmoede? Je moet het verschil weten

Bloedarmoede is een begrip en wordt vaak door elkaar gebruikt met de term 'ijzerarm'. In tegenstelling tot wat vaak wordt gedacht, zijn bloedarmoede en een laag ijzer- of ijzertekort echter niet altijd synoniem en u zult het verschil en het belang willen weten van het nemen van een superieur ijzersupplement zoals ironologie Ferritine-boost .

  • Bloedarmoede wordt veroorzaakt door gebrek aan Hemoglobine .
  • Ijzertekort wordt veroorzaakt door gebrek aan Ijzer .
  • Ijzertekort met Bloedarmoede wordt veroorzaakt door zowel een gebrek aan Ijzer EN een gebrek aan Hemoglobine .
  • Ijzertekort zonder Bloedarmoede is hetzelfde als Ijzertekort en wordt veroorzaakt door een gebrek aan Ijzer , maar Hemoglobine is nog steeds normaal.

U kunt bloedarmoede (laag hemoglobine) krijgen zonder ijzertekort. Dat komt omdat bloedarmoede kan worden veroorzaakt door andere problemen dan een laag ijzergehalte, waaronder infectie, ontsteking of bloedverlies. Bloedarmoede (laag hemoglobine) kan worden opgespoord door middel van een bloedonderzoek met een vingerprik.

Evenzo kunt u ijzertekort hebben zonder bloedarmoede. Uw ijzer kan laag zijn, zelfs zeer laag, zonder nog het punt te bereiken waarop uw hemoglobine begint te dalen. IJzerniveaus worden gedetecteerd door middel van een veneuze bloedafname, meestal vanuit de arm.

Ik denk dat het belangrijk is om op te merken dat, aangezien ik op verschillende momenten in mijn leven heb geleden met zowel ijzertekort als bloedarmoede door ijzertekort, de symptomen in beide gevallen vrij gelijkaardig zijn en even slopend en ernstig kunnen zijn.


Ferritin Molecular-Graphics Tutorial

A. Teken een tweedimensionale schets (Lewis-structuur) van deze aminozuursequentie (zoals Peptide Figuur 2).

B. Als deze 3 residuen deel uitmaken van een kanaal, zou het kanaal dan hydrofoob of hydrofiel zijn? Licht in het kort uw redenering toe.

3. Welke representatie die in de peptidelink wordt gebruikt, laat het duidelijkst zien of een eiwit alfa-helixgebieden of beta-geplooide vellen bevat?

4. Welke representatie die in de peptidelink wordt gebruikt, laat het duidelijkst zien dat ferritine een holle vorm is (d.w.z., geeft de meest nauwkeurige algemene vorm van het molecuul)?

5. Transferrine is een ander ijzerdragend eiwit dat functioneert bij het recyclen van het ijzer uit rode bloedcellen nadat ze zijn afgestorven. Gebruik RASMOL om de structuur van het transferrine-eiwit interactief te bekijken. (U kunt het pdb-bestand voor dit molecuul downloaden door hier of onderaan de tutorial op de molecuulnaam te klikken.) Kies in RASMOL de meest geschikte weergave(n) uit het menu "Display" om het transferrine-eiwit te bekijken en beantwoord de volgende vragen vragen over de structuur:

A. Bevat transferrine alfa-helixgebieden? Welke voorstelling toonde het duidelijkst de aan- of afwezigheid van de helices?

B. Bestaat transferrine uit een holle bol voor de opslag van ijzer zoals het ferritine-eiwit? Welke voorstelling toonde de aan- of afwezigheid van de holle bol het duidelijkst?

Mechanisme van in vitro IJzerverwijderingsproces

In vitro studies over de verwijdering van ijzer uit ferritine zijn van belang vanwege het mogelijke gebruik van ferritine bij de diagnose van ijzerstapeling en bij het vergroten van ons begrip van het ijzermetabolisme. Hieronder staan ​​twee schema's die de in vitro ijzerverwijderingsmechanisme, zoals uitgevoerd in het experiment Deel II.B.

  1. Schema 1: De eerste stap in de reactie is de reductie van Fe(III) in de ijzer-minerale kern tot Fe(II) met behulp van dihydroxyfumaraat (DHF) als reductiemiddel.
  2. Schema 2: Nadat Fe(III) is gereduceerd tot Fe(II), verlaat Fe(II) het eiwit via het 3-voudige kanaal (hydrofiel). Buiten het eiwit Fe(H2O) 6 2+ reageert met drie (3) dianionische ferrozine-liganden om [Fe(ferrozine) te vormen3] 4- .

Schema 1:

Dit is een tweedimensionale weergave van de eerste stap van de reactie. De ijzer-mineraalkern is bevestigd aan de ferritineschaal. De eiwitwand is 10 Angstrom dik en wordt aangegeven met de dubbele witte lijn. De diameter van de binnenkant van het eiwitomhulsel is 80 Angstrom en de kanalen worden weergegeven door breuken in het eiwitomhulsel. DHF kan via een kanaal binnenkomen of via een ander mechanisme een elektron naar de minerale kern overbrengen.

Opmerking: Dit schema is niet op schaal getekend.

Opmerking: De koolstofatomen zijn groen, de zuurstofatomen zijn rood, de waterstofatomen zijn wit en de ijzeratomen zijn magenta in deze stokrepresentaties.

Schema 2:

Dit is een tweedimensionale weergave van de resterende stappen in de reactie. Nadat Fe(III) is gereduceerd tot Fe(II), verlaat Fe(II) het eiwit via een 3-voudig kanaal en reageert met drie (3) dianionische ferrozine-liganden buiten de eiwitschil. De reactie van Fe(II) met ferrozine 2- resulteert in de vorming van de [Fe(ferrozine)3] 4- verbinding.

Opmerking: Dit schema is niet op schaal getekend.

Opmerking: De koolstofatomen zijn groen, de waterstofatomen zijn wit, de ijzeratomen zijn magenta, de stikstofatomen zijn blauw, de zuurstofatomen zijn rood en de zwavelatomen zijn geel in deze stokrepresentaties.

Vragen over het mechanisme van het ijzerverwijderingsproces

6. De stokrepresentatie (bijv. de afbeeldingen in Schema 1 en 2) geven een goed beeld van hoe de atomen in een molecuul met elkaar zijn verbonden, maar het levert een slechte taak om een ​​deel van de informatie van het CPK-model over te brengen (bijv. de weergave in figuur 1).

A. Welke aanvullende informatie had kunnen worden weergegeven als CPK-representaties waren gebruikt in plaats van stick-representaties in schema's 1 en 2?

B. Hoe zouden deze schema's moeten worden aangepast (naast de wijziging naar de CPK-vertegenwoordiging) om deze aanvullende informatie nauwkeurig weer te geven?

7. Hoeveel mol [FeO(OH)]8[FeO(H2PO4)] aanwezig zou zijn in een verzadigd ferritine-eiwit (d.w.z., met 4500 Fe-atomen)?

8. Ongeveer 25% van het ijzer in het lichaam wordt opgeslagen in ferritine en 50% in hemoglobine. Als ferritine in het lichaam niet verzadigd is, maar gemiddeld slechts ongeveer 2000 ijzeratomen bevat, bereken dan de verhouding van het aantal mol hemoglobine in het lichaam tot het aantal mol ferritine in het lichaam. (HINT: Raadpleeg de hemoglobine-tutorial voor het aantal ijzeratomen per hemoglobine-eiwit.)

9. Welk type ligand is ferrozine? (Denk aan de liganden die zijn beschreven in de zelfstudie over hemoglobine.)

10. Gebruik RASMOL om de Fe(ferrozine) te bekijken3 4- interactief complex. (Je kunt het pdb-bestand voor dit molecuul downloaden door hier of onderaan de tutorial op de molecuulnaam te klikken.) Draai het molecuul om de beste oriëntatie te verkrijgen voor het bekijken van de coördinatie van het centrale ijzeratoom. (Misschien wilt u ook de instellingen voor "Weergave" en "Kleur" wijzigen om uw zicht op de aan ijzer gebonden atomen te verbeteren.)

A. Druk de RASMOL-weergave af die het beste de coördinatie van het centrale ijzeratoom weergeeft, en label het ijzeratoom op uw afdruk. Voeg deze afdruk toe aan de in te leveren zelfstudieopdracht.

B. Wat is bij benadering de geometrische vorm van Fe in het Fe(ferrozine)3 4-complex? (Raadpleeg de laboratoriumhandleiding, figuur 1 in experiment 3, voor voorbeelden van de vormen van metaalcomplexen.)

Samengestelde structuurindex

Figuur 2 bevat alle belangrijke soorten die betrokken zijn bij de in vitro het ijzerverwijderingsproces dat in deze zelfstudie wordt beschreven. Met dit cijfer kunt u de relatieve afmetingen van de verschillende betrokken systemen vergelijken. Als u op elk van de soorten in de afbeelding klikt, gaat u ook naar een meer gedetailleerd beeld van de respectieve verbindingen. Als je de soort in detail bekijkt, zou je moeten voorspellen hoe de geometrische structuur eruit zou zien op basis van je intuïtie en hoe die structuur de rol beïnvloedt die elke soort speelt in het ijzerverwijderingsmechanisme.

Figuur 2:

Dit is een weergave van een moleculair model dat de relatieve grootten weergeeft van de belangrijkste soorten die bij de reactie betrokken zijn. Om een ​​meer gedetailleerde foto van elke soort te zien, klikt u op elk van de soorten in de afbeelding. Vanaf de bovenkant van de figuur aan de rechterkant zijn dihydroxyfumaraat, Fe(II) gehydrateerd complex, ferrozine 2-ligand en Fe(ferrozine)3 4- . De ijzer-minerale kern wordt getoond in de eiwitschaal.

RASMOL-bestanden

Gebruik RASMOL om de moleculen interactief te bekijken. Om de pdb-bestanden te downloaden voor het bekijken en roteren van de verbindingen die in dit experiment zijn gebruikt, klikt u op de juiste naam van de verbinding hieronder. (Opmerking: als u meerdere verbindingen tegelijk wilt bekijken, download dan elk pdb-bestand en sla het op uw computer op. Open vervolgens RASMOL buiten Netscape.)

Ferritine en componenten van het ferritine-eiwit:

Aminozuurresten:

Andere soorten gebruikt in het experiment:

Andere ijzerdragende eiwitten:

Referenties:

Harrison, PM Andrews, SC Artymiuk, PJ Ford, GC Gast, JR Hirzmann, J. Lawson, D.M. Livingstone, JC Smith, JMA Treffry, A. Yewdall, S.J. in IJzer transport en opslag Ponka, P. Schulman, H.M. Woodworth, RC, Eds. CRC: Boca Raton, FL, 1990 blz. 81-101.

Theil, EC Ann. ds. Biochem.1987, 56, 289-316.

Lawson, DM Artymiuk, PJ Yewdall, SJ Smith, JMA Livingstone, JC Treffry, A. Luzzago, A. Levi, S. Arosio, P. Cesareni, G. Thomas, C.D. Shaw, W.V. Harrison, PM Natuur 1991, 349, 541-544.

Dankbetuigingen:

De ontwikkeling van dit experiment werd ondersteund door de National Science Foundation Division of Undergraduate Education Grant# NSF/DUE-9455918 aan het ChemLinks-programma en door een subsidie ​​van het Howard Hughes Medical Institute via het Undergraduate Biological Sciences Education-programma, Grant HHMI# 71195- 502005 aan de Universiteit van Washington. De aanpassingen aan de tutorial werden ondersteund door een subsidie ​​van het Howard Hughes Medical Institute via het Undergraduate Biological Sciences Education-programma, Grant HHMI#71199-502008 aan de Washington University. De moleculaire modelleringsberekeningen werden uitgevoerd met behulp van de Washington University Department of Chemistry Computer Facility, die gedeeltelijk werd gefinancierd door het Ouderfonds van de Washington University.


Verschil tussen ijzer en ferritine:

Het menselijk lichaam bestaat uit verschillende metaalcomplexen die worden gebruikt in verschillende processen binnen de systemen van het lichaam, waarvan de meest opvallende het transport van zuurstof door het bloed is. IJzer is de meest voorkomende van alle metalen die in het lichaam worden gebruikt. IJzer speelt een sleutelrol in bijna elke levende cel in het lichaam. In de eerste plaats is het gebruik van ijzercomplexen om zuurstof in het bloed en in de weefsels te transporteren.

IJzer is het belangrijkste atoom in de heemgroep, verantwoordelijk voor het binden van moleculaire zuurstof in de longen en transporteert het vervolgens naar alle andere lichaamscellen die zuurstof gebruiken om te functioneren. IJzer helpt bij de productie van het bindweefsel in het lichaam, evenals enkele van de neurotransmitters in de hersenen. Ook is ijzer nuttig om het immuunsysteem gezond te houden.

IJzer wordt opgeslagen in een alomtegenwoordig eiwit genaamd ferritine, dat wordt geproduceerd door elk levend organisme, inclusief planten en dieren. In het menselijk lichaam wordt het eiwit gebruikt om een ​​balans te creëren tussen ijzerstapeling en ijzertekort.

Ferritine bestaat uit eiwitsubeenheden van 24 en is het belangrijkste eiwit voor intracellulaire ijzeropslag en om het metaalcomplex in een oplosbare, niet-toxische vorm te houden. Ferritine dient ook als transportmiddel van ijzer in het lichaam.

Ferritine wordt, in tegenstelling tot ijzer, in cellen aangetroffen, met een zeer minimale hoeveelheid in het bloed. Het is mogelijk om verhoogde hoeveelheden ferritine in het lichaam te hebben terwijl het ijzergehalte normaal blijft. Dit is meestal het gevolg van een ontsteking van organen die het eiwit bevatten, zoals de milt, lever en beenmerg.
Met het oog op ijzeropslag heeft ferritine een bolvorm die hol is, waar ijzer binnenin wordt opgeslagen tijdens de oxidatietoestand. IJzer moet worden veranderd van de Fe (III) naar de Fe (II) oxidatietoestand voordat het door het eiwit wordt vrijgegeven.

Testen
Tests voor serumferritine en serumijzer worden uitgevoerd om respectievelijk het niveau van ijzervoorraden en bloedijzergehalte in het lichaam te bepalen. Vaak worden de twee tests samen besteld, hoewel niet altijd, om de ernst van een tekort of overbelasting van ijzer in iemands lichaam vast te stellen.

Samenvatting
IJzer is een metaalcomplex, terwijl ferritine een eiwit is.
Ferritine slaat ijzer op en zorgt voor een balans tussen ijzerstapeling en -tekort.
Ferritine wordt opgeslagen in cellen, terwijl ijzer vrijkomt in het bloed en de weefsels die het nodig hebben.
Hoge niveaus van ferritine hebben geen invloed op de hoeveelheid ijzer in het lichaam.


Bloedarmoede: symptomen, behandeling en oorzaken

Een persoon met een lage hematocriet wordt bloedarmoede genoemd. Er zijn veel redenen voor bloedarmoede. Enkele van de meest voorkomende redenen zijn:

  1. Vervanging van beenmerg door kanker
  2. Onderdrukking door chemotherapie medicijnen
  3. Nierfalen

Wat is bloedarmoede?

Bloedarmoede is een medische aandoening waarbij het aantal rode bloedcellen of het hemoglobine lager is dan normaal. Het normale niveau van hemoglobine is over het algemeen verschillend bij mannen en vrouwen.

  • Voor mannen wordt een normaal hemoglobinegehalte doorgaans gedefinieerd als een niveau van meer dan 13,5 gram/100 ml, en
  • bij vrouwen een hemoglobine van meer dan 12,0 gram/100 ml.

Deze definities kunnen enigszins variëren, afhankelijk van de bron en de gebruikte laboratoriumreferentie.

Wat zijn de tekenen en? symptomen van bloedarmoede?

Sommige mensen met bloedarmoede hebben geen symptomen. Anderen met bloedarmoede kunnen:

  • Voel je snel moe
  • Bleek lijken
  • Hartkloppingen ontwikkelen (gevoel van hartkloppingen)
  • Let op kortademigheid

Bijkomende symptomen van bloedarmoede kunnen zijn:

Als bloedarmoede al lang bestaat (chronische bloedarmoede), kan het lichaam zich aanpassen aan lage zuurstofniveaus en kan het individu zich niet anders voelen tenzij de bloedarmoede ernstig wordt. Aan de andere kant, als de bloedarmoede snel optreedt (acute anemie), kan de patiënt relatief snel significante symptomen ervaren en met relatief milde schommelingen van het hemoglobinegehalte.

Wat oorzaken Bloedarmoede?

Elk proces dat de normale levensduur van een rode bloedcel kan verstoren, kan bloedarmoede veroorzaken. De normale levensduur van een rode bloedcel is meestal ongeveer 120 dagen. Rode bloedcellen worden gemaakt in het beenmerg.

Bloedarmoede wordt hoofdzakelijk veroorzaakt door twee basisroutes. Bloedarmoede wordt veroorzaakt door:

  1. een afname van de productie van rode bloedcellen of hemoglobine, of
  2. een toename van het verlies of de vernietiging van rode bloedcellen.

Een meer algemene classificatie van bloedarmoede (laag hemoglobine) is gebaseerd op het gemiddelde corpusculaire volume (MCV), dat het gemiddelde volume van individuele rode bloedcellen betekent.

  1. Als de MCV laag is (minder dan 80), wordt de bloedarmoede gecategoriseerd als: microcytaire anemie (laag rode bloedcelvolume).
  2. Als de MCV zich in het normale bereik (80-100) bevindt, wordt dit a . genoemd normocytische anemie (normaal volume rode bloedcellen).
  3. Als de MCV hoog is, wordt dit a . genoemd macrocytische anemie (groot volume rode bloedcellen).

Door naar elk van de componenten van een volledig bloedbeeld (CBC), met name de MCV, te kijken, kan een arts aanwijzingen verzamelen over wat de meest voorkomende reden voor bloedarmoede bij elke patiënt zou kunnen zijn.

VRAAG

Wat is bloedarmoede door ijzertekort?

IJzertekort is een veel voorkomende oorzaak van bloedarmoede. Dit komt omdat ijzer een belangrijk onderdeel is van hemoglobine en essentieel is voor de goede werking ervan. Chronisch bloedverlies, om welke reden dan ook, is de belangrijkste oorzaak van een laag ijzergehalte in het lichaam, omdat het de ijzervoorraden van het lichaam uitput om het aanhoudende ijzerverlies te compenseren. Bloedarmoede die te wijten is aan een laag ijzergehalte wordt genoemd bloedarmoede door ijzertekort.

Jonge vrouwen hebben waarschijnlijk lichte bloedarmoede door ijzertekort vanwege het maandelijkse bloedverlies door normale menstruatie. Dit is over het algemeen zonder noemenswaardige symptomen, aangezien het bloedverlies relatief klein en tijdelijk is.

Een andere veel voorkomende reden voor bloedarmoede door ijzertekort kan terugkerende of kleine aanhoudende bloedingen zijn, bijvoorbeeld door darmkanker of maagzweren. Maagzweerbloeding kan worden veroorzaakt door medicijnen, zelfs zeer gebruikelijke vrij verkrijgbare medicijnen zoals aspirine en ibuprofen (Advil, Motrin). Langzaam en chronisch sijpelen van deze zweren kan leiden tot ijzerverlies. De ziekte van Crohn kan leiden tot bloedarmoede door ijzertekort. Bij zuigelingen en jonge kinderen is bloedarmoede door ijzertekort meestal te wijten aan een dieet zonder ijzer.

Interpretatie van een volledige bloedtellingstest (CBC) kan leiden tot aanwijzingen voor dit type bloedarmoede. Bloedarmoede door ijzertekort presenteert zich bijvoorbeeld gewoonlijk met een laag gemiddeld corpusculair volume (microcytaire anemie) naast een laag hemoglobine.

Wat is aplastische anemie?

Aplastische anemie is een levensbedreigende vorm van volledig beenmergfalen. Als gevolg hiervan bevat het bloed onvoldoende rode bloedcellen (anemie) en onvoldoende witte bloedcellen (leukopenie) en bloedplaatjes (trombocytopenie). Volledig beenmergfalen zorgt ervoor dat alle drie de cellijnen die in het beenmerg worden geproduceerd, ontoereikend zijn, een aandoening die pancytopenie wordt genoemd. Aplastische anemie kan op bijna elke leeftijd voorkomen. Het begin kan plotseling of geleidelijk zijn.

De symptomen van deze bloedarmoede zijn vergelijkbaar met de symptomen van alle bloedarmoede (zie hierboven), evenals terugkerende infecties en abnormale bloedingen.


Inzichten in de etnische verschillen in serumferritine tussen zwarte en blanke Amerikaanse volwassen mannen

Hoewel consistent hogere serumferritine (SF)-concentraties zijn waargenomen bij zwarten, ondanks hun lagere hemoglobine (Hb) -concentraties in vergelijking met blanken, hebben weinig studies geprobeerd dit SF-verschil te verklaren. Om de mogelijke factoren te bepalen die bijdragen aan het waargenomen SF-verschil tussen zwarten en blanken, werden 1.938 niet-Spaanse blanke (NHW) en 1.616 niet-Spaanse zwarte (NHB) mannelijke proefpersonen in de leeftijd van 20-65 jaar geselecteerd uit de derde National Health and Nutrition Examenonderzoek (NHANES III). Meervoudige regressieanalyse werd gebruikt om de bijdrage van voedings-, biochemische en sociaaleconomische variabelen aan het waargenomen SF-verschil tussen de twee groepen te onderzoeken. NHB-proefpersonen vertoonden een aanhoudende, significant hogere SF-concentratie in vergelijking met NHW-proefpersonen in elke leeftijdsgroep. Leeftijd, serum totaal eiwit, gemiddeld celvolume (MCV) en γ-glutamyltransferase (GGT) waren positief geassocieerd met SF, terwijl het percentage energie uit koolhydraten en vet, calciuminname, serum α-caroteen en ijzerbindend vermogen (TIBC) positief waren. omgekeerd geassocieerd met SF (P < 0,01). Na uitsluiting van proefpersonen met abnormale serum totaal eiwit-, TIBC- en GGT-spiegels van de analyse (het definitieve regressiemodel), daalde het SF-verschil tot 3,95 g/l (aanvankelijk verschil = 37,1 g/l) tussen NHW's en NHB's. De resultaten suggereren dat het vaak opgemerkte zwart-witte SF-verschil een gevolg is van factoren zoals algehele voeding en gezondheid, ijzerstatus en leverwelzijn. Hogere SF, lage Hb en verlaagde TIBC-waarden waargenomen bij zwarten komen overeen met de definitie van anemie van chronische ziekte (ACD). Toekomstig onderzoek is nodig om de rol van ACD in het zwart-witte SF-verschil te bevestigen. Ben. J. Hum. Biol., 2008. © 2008 Wiley-Liss, Inc.


Hemoglobine: inleiding, samenstelling, derivaten, typen en afwijking

Laten we een diepgaande studie maken van de hemoglobine. Na het lezen van dit artikel leer je over 1. Inleiding tot hemoglobine 2. Samenstelling van hemoglobine 3. Hemoglobinederivaten 4. Soorten hemoglobine en 5. Biochemie van afwijkingen in de hemoglobine.

Inleiding tot hemoglobine:

Het is een zuurstof/CO2 dragereiwit aanwezig in de rode bloedlichaampjes. Hemoglobine is een geconjugeerd chromo-eiwit met heem als zijn prothetische groep. Heme is de prothetische groep, niet alleen van hemoglobine maar ook van myoglobine, cytochromen enz.

Hemoglobine wordt gevormd door de combinatie van heem met globine (eiwit). Globine is opgebouwd uit vier polypeptideketens (een oligomeer eiwit). Twee van deze polypeptiden staan ​​bekend als alfa (α) en de andere twee staan ​​bekend als bèta (β). Elke alfaketen heeft 141 aminozuren en elke bètaketen heeft 146 aminozuren, die in een bepaalde volgorde zijn gerangschikt. Het molecuulgewicht is 65.000.

Door de karakteristieke vouwing van zijn tertiaire structuur vormt elk polypeptide een komachtige structuur met een zakachtig gebied waar de prosthetische groep, heem, is begraven. Heme heeft ijzer, dat is gekoppeld aan de imidazoolstikstof van het histidine op posities 58 en 87 van de alfaketens. In de bèta-keten is het heemijzer gekoppeld aan histidine op positie 92 en 63. In totaal zijn er vier heemgroepen in één hemoglobinemolecuul.

Samenstelling van hemoglobine:

Het is een ijzer-porfyrineverbinding. Het is de prothetische groep ingebed in de pakketachtige structuur gevormd door het vouwen van de tertiaire hemoglobinestructuur.

Porfyrine is een complexe verbinding met een tetrapyrroolringstructuur. Pyrrool is een hetero-shycyclische verbinding met de volgende structuur.

Dit porfine wordt gesubstitueerd door verschillende groepen op posities genummerd van 1-8 om het porfyrine te vormen. Afhankelijk van de groepen (methyl, acetyl, propyl, butyl of venyl) die op deze posities aanwezig zijn, worden verschillende soorten porfyrinen geïdentificeerd, die zullen worden gezien tijdens de synthese van heem.

Eigenschappen van porfyrines:

1. Ze werken zowel als zuren (-COOH) als als basen (-NH2).

2. Hun iso-elektrische pH ligt tussen 3-4,5.

3. Porfyrinen zijn fluorescerend en gekleurd door de aanwezigheid van afwisselende dubbele bindingen.

4. Porfyrinogenen zijn kleurloos.

Heme is een ijzerporfyrinestructuur, gesynthetiseerd in de reticulo-endotheelcellen (beenmerg) van een volwassen mens. Erytropoëtine geproduceerd in de nieren stimuleert de vorming, rijping en afgifte van erytrocyten door het beenmerg.

Vroege fase van erytrocytencellen bevatten porfy & shyrine, tijdens hun ontwikkeling wordt porfyrine omgezet in heem door toevoeging van ijzer en vervolgens in hemoglobine door toevoeging van eiwit, globine. Het type porfyrine dat aanwezig is in heem is protoporfyrine-III (ook bekend als nr. IX).

Het wordt gesynthetiseerd uitgaande van glycine en succinyl-CoA. Hieronder is de schematische weergave van de biosynthese van Heme, waarbij ‘A’ staat voor acetylgroep, ‘P’ staat voor propylgroep, ‘M’ voor methylgroep en ‘V’ voor venylgroep.

Regulering van heemsynthese:

Het eerste enzym in deze sequentie, d.w.z. ALA-synthase, is het belangrijkste regulerende enzym voor heemsynthese, dat wordt geremd door heem, het eindproduct van het metabolisme. ALA-synthase is een regulerend enzym. Heme werkt als een Apo-repressormolecuul en is een negatieve regulator voor de synthese van ALA-synthase-I (heem remt het gen).

Remmers van de heemsynthese: De volgende stoffen remmen de heemsynthese:

l. Succinylaceton (SA) is een remmer van de heemsynthese die inwerkt op het enzym aminolevulinezuurdehydratase.

ii. N-methylmesoporfyrine IX blokkeert de ijzerinvoeging in protoporfyrine IX en werkt dus als een remmer van de heemsynthese.

iii. Isonicotinezuurhydrazide (INH) is een remmer van 6-aminolevulinezuursynthase.

Aandoeningen gerelateerd aan afwijkingen in de synthese van porfyrines:

Porphyria's zijn een groep ziekten waarbij er een verhoogde uitscheiding is van porfyrines of porfyrineprecursoren (tussenproducten van porfyrinesynthese). Ongeveer 85% van de heemsynthese vindt plaats in voorlopers van erytrocyten en 15% in de lever. Daarom worden porfyrie's ingedeeld in twee soorten (1) Erythro-hypoëtisch en (2) Hepatisch. Sommigen van hen zijn geërfd, terwijl anderen worden verworven.

Hemoglobinederivaten:

Er zijn enkele derivaten van normaal Hb die ontstaan ​​als gevolg van metabole veranderingen in de RBC.

De verschillende hemoglobinederivaten zijn:

1. Oxyhemoglobine (HbO2):

De belangrijkste functie van hemoglobine is het transporteren van zuurstof van de longen naar de weefsels. In de longen is de partiële zuurstofdruk 100 mm Hg, bij deze druk is hemoglobine 95-96% verzadigd met zuurstof. Op binding met O2 in de longen wordt hemoglobine omgezet in oxy-hemoglobine (Hb02). O2 is gebonden aan heemijzer.

2. Verminderde hemoglobine (HHb):

Oxy-hemoglobine verplaatst zich naar het weefsel waar de partiële O .-druk2 is 26 mm Hg waardoor zuurstof vrijkomt in de weefsels en op zijn beurt H+ bindt aan Hb en gereduceerd hemoglobine vormt.

3. Carbaminohemoglobine:

Hemoglobine bindt ook aan CO2 in de weefsels. CO2 is gebonden aan de α-aminogroep aan het N-terminale uiteinde van elk van de vier polypeptideketens van hemoglobine om carbaminohemoglobine te vormen. Als één CO2 bindt O2 is vrijgegeven.

4. Methemoglobine:

In RBC is het ijzer van hemoglobine normaal gesproken in ferro (Fe 2+ ) vorm, maar het wordt gemakkelijk geoxideerd tot de ferri (Fe 3+ ) vorm door waterstofperoxide gevormd door RBC celmetabolisme, om met-hemoglobine te verkrijgen. IJzerijzer kan O . niet binden2 daarom zijn de functies van hemoglobine verstoord. Normaal gesproken zal 1,7 tot 2,4% van de totale hemoglobine de vorm hebben van met-hemoglobine. Toename van het percentage met-hemoglobine wordt voorkomen door de peroxidasewerking van een natuurlijk voorkomend peptide dat bekend staat als glutathion en dat aanwezig is in de RBC. Met-hemoglobine is donkerbruin van kleur.

Het percentage met-hemoglobine kan toenemen als de persoon drugs gebruikt zoals ferricyanide, nitriet, qui­nines, hydroxylamine'8217s, acetanilide en sulfonamide. Hogere niveaus van met-hemoglobine worden klinisch waargenomen bij fabrieksarbeiders die aromatische nitro- en aminoverbindingen inhaleren (of in contact komen via de huid) en bij patiënten die grote hoeveelheden acetanilide en sulfonamiden gebruiken. De symptomen zijn cyanose (blauwe huid) en dyspnoe (moeilijke ademhaling).

Belang van methemoglobine:

Met-hemoglobine kan worden gebruikt om cyanidevergiftiging te overwinnen. Door met-hemoglobine te injecteren, combineert het met cyanide om cyanomethemoglobine te vormen dat cyanidevergiftiging voorkomt.

5. Carboxyhemoglobine:

Oxy-hemoglobine kan zich binden aan koolmonoxide (CO). Zelfs normaal, niet-geoxygeneerd hemoglobine kan binden met CO om carboxyhemoglobine te vormen. [Hb + CO → HbCO]. CO heeft een affiniteit van 200 keer meer dan die van O2 richting Hb. Hemoglobine kan gemakkelijker binden aan CO dan aan O2. Zelfs als er een kleine hoeveelheid CO in de lucht is, kan het oxyHb verdringen om carboxyHb te vormen. Hierdoor zal er weefselhypoxie zijn omdat het zuurstofbindend vermogen wordt verminderd en er ook verminderde O . is2 vrijgavecapaciteit d.w.z. het kan O . niet vrijgeven2 hoewel het kan worden begrensd door O2.

Stadsbewoners hebben ten minste 1% carboxyhemoglobine, wat kan oplopen tot 8%, afhankelijk van de vervuiling. Te veel verkeer kan het carboxyHb verhogen tot 40%, wat tot de dood leidt. Klinisch vertonen dergelijke patiënten een kersenrode huidskleur. CO-vergiftiging kan worden behandeld als een hoge hoeveelheid O2 wordt continu bij hoge druk geleverd en vervolgens bij zulke hoge concentraties en druk wordt HbCO gedissocieerd en vormt HbO2 + CO. Als de behandeling 2 uur aanhoudt, wordt CO uitgestoten.

Soorten hemoglobine:

Er zijn drie soorten hemoglobine die normaal bij mensen worden aangetroffen, namelijk:

1. HbA

Gevonden bij normale volwassen mensen, bevat '8211 2α en 2β ketens.

2. HbA2:

Komt voor bij sommige mensen en wordt als normaal beschouwd - bevat 2α- en 2β-ketens.

3. HbF:

Foetaal hemoglobine - gevonden in groeiende foetus - bevat 2'- en 2'-ketens.

Elke keten wordt gesynthetiseerd door de informatie verkregen uit het gen voor hemoglobine, α-keten wordt gesynthetiseerd uit genen van hemoglobine, β-keten uit β-genen van hemoglobine eveneens y en 8 uit hun respectievelijke genen. Er zijn 2 paar a-genen, maar slechts één paar van elk van de β-, γ- en δ-genen.

Abnormale hemoglobine's ontstaan ​​door mutatie in het gen voor de hemoglobinesynthese. Er zijn ongeveer 300 abnormale hemoglobine's. Sommigen van hen hebben een defect in α-genen en sommige hebben defecte β-ketens.

Biochemie van afwijkingen in de hemoglobine:

HbS of sikkelcel hemoglobine:

Sikkelcelhemoglobine (HbS) ontstaat door het defect in de β-keten waarin glutaminezuur aanwezig op de 6e positie wordt vervangen door valine. Valine is ook van nature aanwezig op positie één. Deze twee valine-residuen vormen een hydrofobe interactie en produceren een kleverige vlek op HbS. Door deze vervanging is er een plakkerige vlek op HbS die op de oxy HbS verschijnt. Er is een aanvullende site voor deze plakkerige pleister op deoxy HbS en ook op deoxy HBA.

Het mechanisme van biconcave RBC die wordt omgezet in sikkelvorm wordt hieronder gegeven:

Wanneer hemoglobinemoleculen zich in ketens combineren, vormen ze precipitaten van HbS. Het precipitaat dat in de RBC wordt gevormd, zinkt naar beneden en de biconcave vorm van RBC wordt omgezet in sikkelvorm.

De levensduur van RBC is teruggebracht tot minder dan de helft (ongeveer 30 dagen). HbS is erg instabiel, waardoor er sprake is van overmatige hemolyse. Dit resulteert in bloedarmoede die sikkelcelanemie wordt genoemd. De fysiologische veranderingen die worden waargenomen bij sikkelcelanemie zijn lichamelijke inspanning, zwakte, kortademigheid, leukemie en hartgeruis.

HbM of Methemoglobine:

Het defect ligt zowel in α- als in β-ketens. Dit komt door vervanging van histidineresidu op de 58e positie in de -keten en de 63e positie in de -keten. Door deze vervanging wordt het in ferrotoestand aanwezige ijzer (Fe) geoxideerd tot ferri-toestand. Dit ferri-ijzer kan geen zuurstof binden. Daardoor wordt het zuurstoftransportvermogen verstoord, wat leidt tot bloedarmoede en hypoxie (lage O2 naar weefsels).

Thalassemie's:

Het defect bij thalassemie is de verminderde synthesesnelheid van een van de polypeptideketens van het globinemolecuul. Een van de ketens wordt in minder hoeveelheden gesynthetiseerd dan de andere vanwege het defect in het DNA.

Er zijn twee soorten thalassemie:

β-thalassemie treedt op als gevolg van de verminderde synthesesnelheid van de P-keten van globine. Door de deficiëntie van de P-keten combineren de a-ketens onderling en vormen ze a-4-globine of ze kunnen combineren met γ- of δ-ketens, waardoor meer HbA2 en HbF worden gevormd. Dit resulteert in een verslechtering van het transport van O2 door Hb wat resulteert in hypoxie. Er zijn zeer lage niveaus van Hb, d.w.z. 2-3 g/100 ml (hypochrome cellen). De levensduur van een dergelijke RBC wordt sterk verkort. De symptomen zijn onder meer bloedarmoede, groeiachterstand, verspilling en koorts.

α-thalassemie treedt op als gevolg van de verminderde synthesesnelheid van de α-keten van globine. Maar dit wordt zelden gezien vanwege de aanwezigheid van twee genenparen voor een keten in het Hb-gen. Door het ontbreken van een ketting kan de β-ketting combineren met δ, γ of onderling . vormen4, of2δ2 of2γ2.

Ghicose-6-fosfaatdehydrogenasedeficiëntie:

Het is een X-gebonden recessieve erfelijke ziekte die wordt gekenmerkt door abnormaal lage niveaus van het glucose-6-fosfaatdehydrogenase-enzym (afgekort als G6PD of G6PDH). Glucose-6-fosfaatdehydrogenase (G6PD) is een enzym in het pentosefosfaatpad & shyway, een metabolisch pad dat reducerende energie levert aan cellen (met name erytrocyten) door het niveau van het co-enzym nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat (NADPH) te handhaven en te verlagen.

De NADPH handhaaft op zijn beurt het glutathiongehalte in deze cellen dat helpt om de rode bloedcellen te beschermen tegen oxidatieve schade. G6PD converts glucose-6-phosphate into 6-phosphogluconolactone and is the rate- limiting enzyme of the pentose phosphate pathway.

Patients with G6PD deficiency are at risk of hemolytic anemia in states of oxidative stress. Individuals with the disease may exhibit non-immune hemolytic anemia in response to a number of causes. This can be due to severe infection, medication and certain foods. Broad beans contain high levels of vicine, divicine, convicine and isouramil—all are oxidants.

In states of oxidative stress, all remaining glutathione is consumed. Enzymes and other proteins (including hemoglobin) are subsequently damaged by the oxidants, leading to electrolyte imbalance, membrane cross-bonding and phagocytosis and splenic sequestration of red blood cells. The hemoglobin is metabolized to bilirubin (causing jaundice at high concentrations) or excreted directly by the kidney (causing acute renal failure in severe cases).

Deficiency of G6PD in the alternative pathway causes the build-up of glucose and thus there is an increase of advanced glycation end products (AGE). The deficiency also causes a reduction of NADPH which is necessary for the formation of Nitric Oxide (NO). The high prevalence of diabetes mellitus type 2 and hypertension in Afro-Caribbean’s in the West could be directly related to G6PD deficiency.

Patients are almost exclusively male, due to the X-linked pattern of inheritance, but female carriers can be clinically affected due to lyonization where random inactivation of an X-chromosome in certain cells creates a population of G6PD deficient red cells coexisting with normal red cells.

Although female carriers can have a mild form of G6PD deficiency (dependent on the degree of inactivation of the unaffected X- chromosome), homozygous females have been described in these females there is coincidence of a rare immune disorder termed chronic granulomatous disease (CGD).

G6PD deficiency manifests itself in a number of ways:

l. Prolonged neonatal jaundice

ii. Hemolytic crises in response to:

B. Certain foods, most notably broad beans

C. Illness (severe infections)

iii. Very severe crises can cause acute renal failure

The diagnosis is generally suspected when patients from certain ethnic groups develop anemia, jaundice and symptoms of hemolysis after challenge to any of the above causes, especially when there is a positive family history.

Generally, tests will include:

l. Complete blood count and reticulocyte count in active G6PD, Heinz bodies can be seen in red blood cells on a blood film

ii. Liver enzymes (to exclude other causes of jaundice)

iii. Lactate dehydrogenase (elevated in hemolysis and a marker of its severity)

NS. Haptoglobin (decreased in hemolysis)

v. A ‘direct anti-globulin test’ (Coombs’ test)—this should be negative, as hemolysis in G6PD is not immune-mediated

Pyruvate Kinase Deficiency:

It is an inherited autosomal recessive genetic disorder which affects the survival of red blood cells. Pyruvate kinase deficiency is the second most common cause of enzyme- deficient hemolytic anemia, following G6PD deficiency. A variety of mutations can lead to lowered production, activity, or stability of pyruvate kinase, an enzyme essential to glycolysis. A total lack of this enzyme’s activity will be lethal.

Because the ability of erythrocytes to manufacture ATP depends on glycolysis, the cells become defi­cient in energy and hence are unable to maintain the activity of the basolateral Na + /K + -ATPase. This will result in an increase in intracellular [Na + ] which will cause water to diffuse passively into the red blood cells (RBC) and will lead to swelling. This swelling will lead to lysis of the RBCs and an increase in plasma bilirubin.

The increase in plasma bilirubin will lead to jaundice and the lysis of the RBCs will lead to hemolytic anemia. The build-up of reaction intermediates can also increase the level of 2, 3-bisphosphoglycerate (2,3BPG) in the cells and affect tissue oxygenation. This will cause a ‘right shift’ in the hemoglobin oxygen saturation curve, implying a decreased oxygen affinity for the hemoglobin and earlier oxygen un­loading than under normal conditions.

Red blood cells use glycolysis as their sole energy source. In pyruvate kinase deficiency, the last step (phosphoenolpyruvate converted to pyruvate) of glycolysis is unable to occur. A discrepancy between red blood cell energy requirements and ATP generating capacity produces irreversible membrane injury result­ing in cellular distortion, rigidity and lysis. This leads to premature erythrocyte destruction by the spleen and liver.


What is the functional difference between hemoglobin and ferritin? - Biologie

Iron presents a problem to living organisms - it is essential to nearly all cells but also is quite toxic. Iron is essential for its role in oxidation-reduction reactions and certain types of catalysis. Its toxicity comes from its propensity to form oxygen radicals that damage cells.

The solution that nature has evolved to meet the iron problem is a set of iron storage proteins that shield iron and prevent it from damaging other molecules, yet allow it to be released when needed.

Ferritins are class of iron storage proteins found in bacterial, plant and animal cells. They form hollow, spherical particles in which 2000 to 4500 iron atoms can be stored as iron(III) (i.e. Fe +++ ions). Depending on the organism, ferritin particles are roughtly 8-12 nm in diameter, with several channels that appear to mediate iron transport to and from the interior.

All ferritins are composed of 24 apoferritin monomers which associate to form a spherical particle. In mammalian cells, two types of ferritin monomers have been characterized (H and L types), which differ in the presence of certain residues that function to reduce ferric iron or facilitate mineralization of the particle with iron. Bacteria, including eubacteria and archaebacteria, have two types of ferritins: heme-containing bacterioferritins and heme-free ferritins. The structure of these molecules is very similar to those of animals and plants.

As shown in the figure above using a ribbon model, ferritin subunits are folded into four parallel helices with a fifth helix at roughly at 60 degree orientation.

In animals, ferritin is found not only inside cells, but circulating in plasma. Plasma levels of ferritin have sometimes been used as an index of iron storage deficiency.

The biosynthesis of ferritin is, as might be anticipated, controlled by the concentration of iron in the cell. Interestingly, such control is at the level of translation. A protein known as the iron regulatory protein (IRP) serves as an iron-binding molecule and sensor for cytoplasmic iron concentration. When iron concentration is low, IRP is not bound by iron and is capable of binding to the 5' end of the ferritin messenger RNA at a site called the iron regulatory element, a process which blocks translation of the mRNA. Conversely, when iron concentration is high, and the cell needs ferritin to protect itself, the IRP binds iron and becomes incompetent to bind the ferritin mRNA, leaving it available for translation.

Hemosiderin is another iron-storage complex. Its molecular nature remains poorly defined, but it is always found within cells (as opposed to circulating in blood) and appears to be a complex of ferritin, denatured ferritin and other material. The iron within deposits of hemosiderin is, at best, very poorly available to supply iron when needed. Hemosiderin is most commonly found in macrophages and is especially abundant in situations following hemorrhage, suggesting that its formation may be related to phagocytosis of red blood cells and hemoglobin.


Iron Deficiency

:What is iron deficiency?
Iron deficiency is a condition resulting from too little iron in the body. Iron deficiency is the most common nutritional deficiency and the leading cause of anemia in the world. In the USA, despite food fortification, iron deficiency is on the rise in certain populations. Iron deficiency at critical times of growth and development can result in premature births, low birth weight babies, delayed growth and development, delayed normal infant activity and movement. Iron deficiency can result in poor memory or poor cognitive skills (mental function) and can result in poor performance in school, work, and in military or recreational activities. Lower IQs have been linked to iron deficiency occurring during critical periods of growth.

Signs and symptoms of iron deficiency
A person who is iron deficient may also be anemic and as a result may have one or more symptoms of anemia. These can include, chronic fatigue, weakness, dizziness, headaches, depression, sore tongue, sensitivity to cold (low body temp), shortness of breath doing simple tasks (climbing stairs, walking short distances, doing housework), restless legs syndrome, pica (the desire to chew ice or non-food items,) and loss of interest in work, recreation, relationships, and intimacy.

Causes iron deficiency
Iron deficiency can be the result of numerous and multiple causes. These fall into two broad categories: an increased need for iron and/or decreased intake or absorption of iron.

Increased demand:
Iron deficiency can occur during rapid periods of growth. For this reason nature makes certain that developing fetuses, newborns and infants up until the age of about six months have an ample supply of iron. Conditions that result in iron deficiency include blood loss from heavy menstruation, pregnancy, frequent or excessive blood donation, fibroids, digestive tract disease (including infections), as well as surgeries and accidents. Iron deficiency can also be caused by certain medications, some dietary supplements or substances that cause bleeding such as pain relievers with aspirin, and also as a result of poisoning from lead, toxic chemicals or alcohol abuse.

Decreased intake or absorption
Decreased intake or absorption can occur in diets that do not include heme iron, the iron found in meat and shellfish. Heme iron is absorbed more efficiently than non-heme iron found in plants and dietary supplements. Other nutrients, however, such as vitamins C and B12, folate or zinc can facilitate sufficient non-heme iron absorption. Consuming certain foods and medications can interfere with the absorption of iron. These include dairy products, coffee, tea, chocolate, eggs, and fiber. Medication that inhibit iron absorption include antacids, proton pump inhibitors (to treat acid reflux) or calcium supplements. Disease conditions can also limit iron absorption this can happen as a result of insufficient stomach acid, lack of intrinsic factor (IF), celiac disease, inflammatory conditions such as Crohn’s disease, and in autoimmune diseases and hormone imbalances.

Most at risk for iron deficiency
Women, children and the elderly are most at risk. African American and Hispanic women and their young children are prone to iron deficiency, possibly because of diet or perhaps different hemoglobin needs. Men are rarely iron deficient but when they are, it is generally due to blood loss from the digestive tract (sometimes indicating disease), diseases that affect iron absorption, and in some cases, alcohol abuse. Except for those who are strict vegetarians, men rarely have dietary iron deficiency.

How iron deficiency is detected and diagnosed
The tests used most often to detect iron deficiency include hemoglobin (the iron-containing protein in the blood), serum ferritin, which indicates the amount of iron stored in the body, and serum iron and iron-binding capacity (IBC, UIBC or TIBC).

The latter measures are used to calculate transferrin-iron saturation percentage (TS%), a measure of iron in transit in the serum. Serum ferritin is a very important test because it helps distinguish between iron deficiency anemia and anemia of chronic disease (also called anemia of inflammatory response). In cases of iron deficiency anemia, iron supplements can be helpful but in cases of anemia of chronic disease, iron supplements could be harmful.

Other tests might include: a complete blood count, zinc protoporphyrin, free erythrocyte protoporphyrin or reticulocyte hemoglobin content (CHr). To learn more about these tests visit tests to determine iron levels.

A diagnosis of iron deficiency can be made when a person has both low hemoglobin and hematocrit and low serum ferritin. Serum iron and transferrin-iron saturation percentage will also be low in a person who is iron deficient. Iron deficiency without anemia can occur when a person has a normal hemoglobin, but below normal serum ferritin and/or transferrin saturation. Iron deficiency with anemia can occur when a person has low values of both serum ferritin and hemoglobin.

How iron deficiency is treated
The approaches used to treat iron deficiency depend on the presence or threat of anemia and its causes, which may be increased demand for iron (pregnancy, growth spurt), blood loss (heavy periods, giving birth, surgery, injury, disease), diet or behavior, interference with iron absorption, and abnormal blood cell formation or management. Some approaches are as simple as dietary changes and others involve taking iron supplements, which are available in heme and non heme form. Some people with significant iron deficiency might require iron infusions or whole blood transfusions to restore iron sufficiency.

If you suspect that you are iron deficient, we encourage you to work with a medical professional to find out why you are iron deficient and then to increase your knowledge about the different ways low iron stores can be replenished. Visit our Iron Tools, and read the Anemia Starter Kit. Then, you can evaluate the best approaches to replenish iron levels.

Links to more information about iron deficiency:

US Centers for Disease Control and Prevention MMWR (CDC Morbidity and Mortality Weekly Report


What to know about ferritin blood tests for anemia

Ferritin is a protein in blood cells that stores iron. A doctor may order a ferritin blood test, sometimes alongside other tests, to check a person’s iron levels.

In this article, we discuss the ferritin blood test procedure and how to interpret the results.

We also explain how people can raise or lower their blood ferritin levels.

Share on Pinterest A ferritin blood test can help a doctor diagnose conditions related to high or low iron levels.

Doctors use ferritin blood tests to check the levels of iron in a person’s blood and help diagnose many health conditions. These conditions include:

  • iron-deficiency anemia, or a low red blood cell count
  • hemochromatosis , a condition wherein there is too much iron in the body

People who have one of these conditions may require regular ferritin blood tests to monitor their health.

A doctor may also order other blood tests to discover more about a person’s iron stores. They may test for:

  • blood iron levels
  • hemoglobin levels, to check red blood cell numbers
  • de HFE gene, which indicates hemochromatosis
  • total iron binding capacity, which measures levels of transferrin, a protein that carries ferritin around the body

After a doctor takes the blood sample, they will send it to a laboratory for testing. Once the laboratory technicians analyze the blood, they will typically send the results back within a few days of the test.

Ferritin blood test results may come back as normal, low, or high. The following sections discuss what these results mean.

Normal ferritin levels

Results will be given in nanograms per milliliter (ng/mL) of blood and can vary slightly from one laboratory to another.

According to some sources, the normal ranges for ferritin in the blood are as follows:

Groupng/mL
Adult males20–250
Adult females10–120
Females over 4012–263
Newborns25–200
Infants aged 1 month200–600
Infants aged 2–5 months50–200
Children aged 6 months to 15 years7–140

Other sources provide slightly different levels, with some research from 2008 suggesting that some laboratories consider ferritin levels over 200 ng/mL in women and 300 ng/mL in men to be abnormal.

It is important that people confirm normal levels with their doctor or the laboratory that tested them.

Low ferritin levels

A result of low ferritin is strong evidence of an iron deficiency. The body requires iron to make hemoglobin, which is a protein in red blood cells that transfers oxygen from the lungs around the body.

Without enough iron, a person may develop anemia.

Iron is also necessary for:

Iron-deficiency anemia can cause the following:

  • dizziness
  • irregular heartbeat
  • pale skin
  • kortademigheid
  • weakness

Mild anemia may not produce any symptoms.

High ferritin levels

Higher-than-normal ferritin levels may result from:

  • hemochromatosis
  • chronic inflammatory conditions, such as rheumatoid arthritis
  • heavy alcohol use
  • Hodgkin lymphoma, a cancer that affects the lymphatic system
  • hyperthyroidism , wherein the thyroid gland produces too much thyroid hormone , a cancer of the bone marrow
  • liver disease
  • porphyria, a group of disorders that affects the skin and nervous system

People who have had several blood transfusions may also display high ferritin levels.

A result of above-normal ferritin levels will require further testing to discover the underlying cause and help doctors determine the best course of treatment.

Doctors treat low ferritin levels with oral iron supplements. For severe cases of anemia, a person may require treatment with intravenous iron.

For the best results, people should take oral iron supplements with a source of vitamin C to increase iron absorption. They should avoid antacids, calcium supplements, and tea or coffee within 2 hours of an iron supplement.

Typically, people will require follow-up blood tests to check that their ferritin levels and iron levels have returned to normal.

If ferritin and blood iron levels do not return to normal following iron supplementation, a doctor may carry out additional testing to determine the cause of the deficiency and treat it accordingly.

Potential causes of an iron deficiency include:

The treatment for high ferritin levels depends on the underlying cause.

For hereditary hemochromatosis, doctors typically recommend a person have their blood removed from their body, in a process called phlebotomy, on a regular basis.

The amount of blood that the doctor removes, and how frequently they remove it, will vary depending on a person’s age, health, and ferritin levels. At first, the person may require the removal of around 500 ml of blood weekly until their ferritin levels return to normal.

These people will need treatment on an ongoing basis to maintain normal blood ferritin levels.

Those with other conditions causing high ferritin levels may require additional treatments, such as medications or procedures, depending on the cause.

A ferritin blood test follows a similar procedure to other types of blood test.

Typically, a medical professional will begin by cleaning the skin around the puncture site using an alcohol-based solution. Usually, they will take the blood from a vein on the inside of the elbow.

They may first wrap an elastic band around the upper arm to make the vein more prominent. They will then insert the needle, which is connected to a vacuum collection device, into the vein. People may feel a slight pinch as the needle enters the skin.

Once they have collected the blood, the doctor will withdraw the needle and remove the elastic band if one is present.

They will sometimes use some cotton wool or a bandage to stop any bleeding, before labeling the blood sample and sending it to a laboratory to be analyzed.

The blood collection process only takes a few minutes. It is unlikely for a person to experience side effects, and when they do occur, they are typically mild. For example, some people may experience:

  • dizziness or nausea at the sight of the blood
  • mild bruising in the hours or days after the test

People may wish to let the doctor know before the test if they are feeling anxious or uncomfortable.

People do not usually need to make any special preparations for a ferritin blood test. However, if a person is also having other blood tests, they may need to fast for a certain period of time beforehand.

Individuals should confirm these details with their doctor in the days leading up to the blood test.

A ferritin blood test is a simple blood test to measure the levels of ferritin in a person’s body. It is a very safe procedure that does not usually require any special preparations.

Abnormal results may indicate an underlying issue, such as iron deficiency, hemochromatosis, or some types of cancer. Further testing is typically necessary to confirm a diagnosis and help formulate a treatment plan.

If people are confused about the results of their ferritin blood test, they should follow up with their doctor, who can explain the results and their implications.