Informatie

19.2: Enzymen - Biologie


leerdoelen

  1. Definieer of beschrijf het volgende:
    1. metabolisme
    2. katabole reactie
    3. anabole reactie
    4. enzym
    5. substraat
    6. apo-enzym
    7. halo-enzym
    8. cofactor (co-enzym)
  2. Geef aan hoe enzymen de snelheid van chemische reacties kunnen versnellen.
  3. Beschrijf in het kort een algemene enzym-substraatreactie, benoem de functie van de actieve plaats van een enzym en beschrijf hoe een enzym chemische reacties kan versnellen.
  4. Noem vier kenmerken van enzymen.
  5. Geef aan hoe het volgende de snelheid van een enzymreactie beïnvloedt.
    1. enzymconcentratie
    2. substraatconcentratie
    3. temperatuur-
    4. pH
    5. zoutconcentratie
  6. Geef aan hoe chemicaliën zoals chloor, jodium, jodoforen, kwikverbindingen en ethyleenoxide bacteriën remmen of doden.
  7. Geef aan hoe hoge temperatuur en lage temperatuur hun effect op bacteriën uitoefenen.

Om te leven, te groeien en zich voort te planten ondergaan micro-organismen verschillende chemische veranderingen. Ze veranderen voedingsstoffen zodat ze de cel kunnen binnendringen en ze veranderen ze zodra ze binnenkomen om celdelen te synthetiseren en energie te verkrijgen. Metabolisme verwijst naar alle georganiseerde chemische reacties in een cel. Reacties waarbij chemische verbindingen worden afgebroken, worden katabole reacties genoemd, terwijl reacties waarbij chemische verbindingen worden gesynthetiseerd anabole reacties worden genoemd. Al deze reacties staan ​​onder controle van enzymen.

Enzymen zijn stoffen die in kleine hoeveelheden in de cel aanwezig zijn en die dienen om chemische reacties te versnellen of te katalyseren. Op het oppervlak van het enzym bevindt zich gewoonlijk een kleine spleet die fungeert als een actieve plaats of katalytische plaats waaraan een of twee specifieke substraten kunnen binden. (Alles waar een enzym normaal mee combineert, wordt een substraat genoemd.) De binding van het substraat aan het enzym zorgt ervoor dat het flexibele enzym enigszins van vorm verandert door een proces dat geïnduceerde fit wordt genoemd om een ​​tijdelijk tussenproduct te vormen dat een enzym-substraatcomplex wordt genoemd (Figuur (PageIndex{1})).

Enzymen versnellen de snelheid van chemische reacties omdat ze de activeringsenergie verlagen, de energie die moet worden geleverd om moleculen met elkaar te laten reageren (Figuur (PageIndex{2})). Enzymen verlagen de activeringsenergie door een enzym-substraatcomplex te vormen waardoor producten van de enzymreactie kunnen worden gevormd en afgegeven (Figuur (PageIndex{3})).

Veel enzymen hebben een niet-eiwit-cofactor nodig om hen te helpen bij hun reactie. In dit geval combineert het eiwitgedeelte van het enzym, een apo-enzym genaamd, zich met de cofactor om het hele enzym of halo-enzym te vormen (Figuur (PageIndex{3})). Sommige cofactoren zijn ionen zoals Ca++, Mg++, en K+; andere cofactoren zijn organische moleculen die co-enzymen worden genoemd en die dienen als dragers voor chemische groepen of elektronen. NAD+, NADP+, FAD en co-enzym A (CoA) zijn voorbeelden van co-enzymen.

Kenmerken van enzymen

Chemisch gezien zijn enzymen over het algemeen bolvormige eiwitten. (Sommige RNA-moleculen die ribozymen worden genoemd, kunnen ook enzymen zijn. Deze worden meestal gevonden in het nucleaire gebied van cellen en katalyseren de splitsing van RNA-moleculen). Enzymen zijn katalysatoren die complexere chemische verbindingen afbreken of synthetiseren. Ze zorgen ervoor dat chemische reacties snel genoeg kunnen plaatsvinden om het leven te ondersteunen. Enzymen versnellen de snelheid van chemische reacties omdat ze de activeringsenergie verlagen, de energie die moet worden geleverd om moleculen met elkaar te laten reageren. Alles waar een enzym normaal mee combineert, wordt een substraat genoemd. Enzymen zijn zeer efficiënt. Een enzym kan in het algemeen typisch tussen 1 en 10.000 moleculen substraat per seconde katalyseren. Enzymen zijn slechts in kleine hoeveelheden in de cel aanwezig, omdat ze tijdens hun reacties niet worden gewijzigd. en ze zijn zeer specifiek voor hun substraat. Over het algemeen is er één specifiek enzym voor elke specifieke chemische reactie.

Enzymactiviteit

Enzymactiviteit wordt beïnvloed door een aantal factoren, waaronder:

  • De concentratie van enzym: Ervan uitgaande dat er voldoende substraatconcentratie beschikbaar is, zal een verhoging van de enzymconcentratie de enzymreactiesnelheid verhogen.
  • De concentratie van substraat: Bij een constante enzymconcentratie en bij lagere concentraties van substraten is de substraatconcentratie de beperkende factor. Naarmate de substraatconcentratie toeneemt, neemt de enzymreactiesnelheid toe. Bij zeer hoge substraatconcentraties raken de enzymen echter verzadigd met substraat en verhoogt een hogere substraatconcentratie de reactiesnelheid niet.
  • De temperatuur: Elk enzym heeft een optimale temperatuur waarbij het het beste werkt. Een hogere temperatuur resulteert in het algemeen in een toename van de enzymactiviteit. Naarmate de temperatuur stijgt, neemt de moleculaire beweging toe, wat resulteert in meer moleculaire botsingen. Als de temperatuur echter boven een bepaald punt stijgt, zal de hitte het enzym denatureren, waardoor het zijn driedimensionale functionele vorm verliest door zijn waterstofbruggen te denatureren. Een koude temperatuur daarentegen vertraagt ​​de enzymactiviteit door de moleculaire beweging te verminderen.
  • de pH: Elk enzym heeft een optimale pH die helpt zijn driedimensionale vorm te behouden. Veranderingen in pH kunnen enzymen denatureren door de lading van het enzym te veranderen. Dit verandert de ionische bindingen van het enzym die bijdragen aan zijn functionele vorm.
  • De zoutconcentratie: Elk enzym heeft een optimale zoutconcentratie. Veranderingen in de zoutconcentratie kunnen ook enzymen denatureren.

Enkele relaties tussen bacteriële enzymen en het gebruik van ontsmettingsmiddelen en extreme temperaturen om bacteriën te bestrijden.

  1. Veel ontsmettingsmiddelen, zoals chloor, jodium, jodoforen, kwikverbindingen, zilvernitraat, formaldehyde en ethyleenoxide, inactiveren bacteriële enzymen en blokkeren zo de stofwisseling.
  2. Hoge temperaturen, zoals autoclaveren, koken en pasteuriseren, denatureren eiwitten en enzymen.
  3. Koude temperaturen, zoals koelen en vriezen, vertragen of stoppen enzymreacties.

Samenvatting

  1. Enzymen zijn stoffen die in kleine hoeveelheden in de cel aanwezig zijn en functioneren om chemische reacties te versnellen of te katalyseren, zodat ze snel genoeg plaatsvinden om het leven te ondersteunen.
  2. Op het oppervlak van het enzym bevindt zich typisch een kleine spleet die fungeert als een actieve plaats of katalytische plaats waaraan een of twee specifieke substraten kunnen binden.
  3. Alles waar een enzym normaal mee combineert, wordt een substraat genoemd.
  4. De binding van het substraat aan het enzym zorgt ervoor dat het flexibele enzym enigszins van vorm verandert door een proces dat geïnduceerde fit wordt genoemd om een ​​tijdelijk tussenproduct te vormen dat een enzym-substraatcomplex wordt genoemd.
  5. Enzymen versnellen de snelheid van chemische reacties omdat ze de activeringsenergie verlagen, de energie die moet worden geleverd om moleculen met elkaar te laten reageren.
  6. Veel enzymen hebben een niet-eiwit-cofactor nodig om hen te helpen bij hun reactie. In dit geval combineert het eiwitgedeelte van het enzym, een apo-enzym genaamd, met de cofactor om het hele enzym of halo-enzym te vormen.
  7. Sommige cofactoren zijn ionen zoals Ca++, Mg++, en K+; andere cofactoren zijn organische moleculen die co-enzymen worden genoemd en die dienen als dragers voor chemische groepen of elektronen. NAD+, NADP+, FAD en co-enzym A (CoA) zijn voorbeelden van co-enzymen.
  8. Chemisch gezien zijn enzymen over het algemeen bolvormige eiwitten. Sommige RNA-moleculen die ribozymen worden genoemd, kunnen ook enzymen zijn, die gewoonlijk functioneren om RNA-moleculen te splitsen.
  9. Enzymen zijn slechts in kleine hoeveelheden in de cel aanwezig, omdat ze tijdens hun reacties niet worden gewijzigd en zeer specifiek zijn voor hun substraat.
  10. Enzymactiviteit wordt beïnvloed door een aantal factoren, waaronder de concentratie van het enzym, de concentratie van het substraat, de temperatuur, de pH en de zoutconcentratie.

Enzymen

Alle energie in levende organismen kwam allemaal van de zon.

Enzymen zijn gevouwen, bolvormige eiwitkatalysatoren die reacties versnellen zonder te worden verbruikt.

Voorbeelden van katabole enzymen:
– Pepsine – verteert eiwitten tot peptiden
– Amylase – verteert zetmeel tot maltose
– Lipase – zet vetten om in vetzuren en glycerol

Voorbeelden van anabole enzymen:
– Aardappelfosforylase – maakt zetmeel uit glucose
– DNA-polymerase – maakt DNA uit zijn bouwstenen (nucleotiden)

Actieve site theorie van enzymactie

Alle enzymen hebben een actieve site waar het enzym combineert met zijn specifieke ondergrond.

definities:

  • Actieve site: gebied van het enzym waar het substraat binnenkomt en wordt omgezet in product(en).
  • Specificiteit:: verwijst naar het vermogen van het enzym om met slechts één substraat te reageren.
  • Substraat: stof waarop het enzym inwerkt.
  • Product: stof die ontstaat door de werking van een enzym.

Actieve site theorie omvat twee modellen van enzymwerking:

Slot- en sleutelmodel

  1. Enzym heeft een stijve vorm
  2. De substraat komt de actieve plaats van het enzym binnen en past precies, net zoals een sleutel in een slot past
  3. Een enzym-substraatcomplex is gevormd
  4. Substraat wordt veranderd in product(en)
  5. Product(en) verlaten de actieve site

Induced Fit-model

  1. Substraat gaat naar actieve site
  2. Het enzym verandert enigszins van vorm om substraat te accepteren
  3. Een enzym-substraatcomplex is gevormd
  4. Substraat wordt veranderd in product(en)
  5. Product(en) verlaten de actieve plaats en het enzym keert terug naar zijn oorspronkelijke vorm

Factoren die de enzymfunctie beïnvloeden

pH en temperatuur zijn twee belangrijke omgevingscondities die van invloed zijn op de snelheid waarmee enzymen werken. Alle enzymen hebben een optimale pH en optimale temperatuur waarbij hun activiteit maximaal is.

Optimale activiteit van een enzym

PH

  • pH verwijst naar de zuurgraad of basiciteit van een vloeistof/oplossing.
  • Enzymen worden beïnvloed door de pH omdat zuren en basen de vorm van een enzym kunnen beïnvloeden.
  • De meeste enzymen hebben een pH waarbij ze het beste werken, de optimale pH genoemd.
  • De optimale pH voor de meeste enzymen die bij dieren aanwezig zijn, is pH 7,4.
  • Sommige dierlijke enzymen hebben een optimale pH van 2 (bijv. pepsine in de maag).

Temperatuur

  • Omgevingstemperaturen beïnvloeden enzymen omdat zeer warme of hete temperaturen ervoor kunnen zorgen dat het enzym van vorm verandert.
  • Bij lagere temperaturen verandert de vorm van enzymen meestal niet, ze vertragen alleen hun activiteit.
  • Alle enzymen hebben een optimale temperatuur waarbij ze het beste werken.
  • De meeste menselijke enzymen werken het beste bij een temperatuur van 37 ºC.
  • Plantenenzymen werken het beste tussen de 10 – 30 ºC, afhankelijk van hun natuurlijke habitat.

De wereldwijde markt voor moleculaire biologische enzymen en kits & reagentia zal naar verwachting in 2026 USD 29,7 miljard bedragen, van USD 15,3 miljard in 2021, met een CAGR van 14,2%

tijdens de prognoseperiode. Het stijgende aantal genoomprojecten in combinatie met het verlagen van de kosten voor genetische analyse helpt het onderzoek in verschillende domeinen vooruit te helpen, zoals ziektebehandeling, gepersonaliseerde geneeskunde en microbiële genetica.

New York, 7 juni 2021 (GLOBE NEWSWIRE) -- Reportlinker.com kondigt de publicatie aan van het rapport "Molecular Biology Enzymes & Kits & Reagents Market by Product, Application, End user and Region - Global Forecast to 2026" - https://www .reportlinker.com/p05144556/?utm_source=GNW
Deze processen vereisen het gebruik van verschillende moleculair biologische enzymen en reagentia en zullen daarom naar verwachting de markt voor moleculair biologische enzymen en kits & reagentia stimuleren. Factoren zoals beperkte vergoedingen voor genetische tests zullen de groei van deze markt echter waarschijnlijk belemmeren.

Het segment kits en reagentia was verantwoordelijk voor de hoogste groei in de markt voor moleculaire biologie-enzymen en kits en reagentia, per product, tijdens de prognoseperiode
De markt voor moleculaire biologie enzymen en kits & reagentia is gesegmenteerd in enzymen en kits & reagentia. Het segment kits &-reagentia was in 2020 goed voor het grootste aandeel van 85,9% van de wereldwijde markt voor moleculaire biologie-enzymen en kits &-reagentia. Het grote aandeel van dit segment kan voornamelijk worden toegeschreven aan de herhaalde aankoop van deze producten voor eenmalig gebruik. Dit segment zal naar verwachting ook in het hoogste tempo groeien dankzij de brede toepassingen ervan door farmaceutische en biotechnologische bedrijven.

Het segment polymerasekettingreactie (PCR) was goed voor het grootste aandeel
Op basis van toepassingen is de wereldwijde markt voor moleculaire biologische enzymen en kits & reagentia gesegmenteerd in polymerasekettingreactie (PCR), sequencing, klonen, epigenetica, restrictiedigestie, synthetische biologie en andere toepassingen (mutagenese, in vitro transcriptie en moleculaire labeling & detectie).
Het segment van de polymerasekettingreactie (PCR) was in 2020 goed voor het grootste aandeel van de markt voor moleculaire biologische enzymen en kits en reagentia, voornamelijk vanwege de lage kosten van PCR-apparatuur, het uitgebreide gebruik van PCR-apparatuur door een meerderheid van de eindgebruikers, en het toenemende gebruik van PCR voor moleculaire diagnostische testen in ziekenhuizen en klinieken.

Azië-Pacific: de snelstgroeiende regio op de markt voor enzymen en kits en reagentia voor moleculaire biologie
De markt voor moleculaire biologie-enzymen en kits & amp-reagentia is gesegmenteerd in Noord-Amerika, Europa, Azië-Pacific, RoW. De markt voor moleculaire biologie-enzymen en kits & amp-reagentia in de regio Azië-Pacific zal naar verwachting groeien met de hoogste CAGR tijdens de voorspellingsperiode.

De groei in de APAC-markt wordt gedreven door de toenemende belangstelling van de overheid voor de biomedische en biotechnologische industrie, de aanwezigheid van bioclusters in India en China en de toenemende uitbesteding van klinische onderzoeksactiviteiten naar Aziatische landen.

De primaire interviews die voor dit rapport zijn afgenomen, kunnen als volgt worden ingedeeld:
• Door respondent: aanbodzijde - 80% en vraagzijde 20%
• Op aanduiding: C-niveau - 25%, D-niveau - 20% en anderen - 55%
• Per regio: Noord-Amerika -50%, Europa -20%, Azië-Pacific -20%, RoW -10%

Lijsten van bedrijven die in het rapport zijn geprofileerd:
• Thermo Fisher (VS)
• Merck (Duitsland)
• Illumina (VS)
• QIAGEN (Nederland)
• New England Biolabs (VS)
• Promega (VS)
• Agilent (VS)
• Roche (Zwitserland)
• Takara Bio (Japan)
• Bio Basis (Canada)
• Jena Bioscience (Duitsland)
• Hulpbronnen voor moleculaire biologie (VS)
• Bio-Rad Laboratories Inc. (VS)
• Zymo Research Corporation (VS)
• Geïntegreerde DNA Technologies Inc. (VS)
• LGC Biosearch Technologies (VK)
• NZYTech (Portugal) Lucigen Corporation (VS)
• MoBiTec GmbH (Duitsland)
• Genekam Biotechnologie (Duitsland)
• Aldevron (VS) Randox (Noord-Ierland)
• ADS Biotec Inc. (VS)
• Hangzhou Matridx Biotechnology Co. Ltd. (China)
• Goldsite Diagnostics Inc. (China)

Onderzoeksdekking:
Dit rapport geeft een gedetailleerd beeld van de markt voor moleculaire biologische enzymen en kits en reagentia. Het is bedoeld om de omvang en het toekomstige groeipotentieel van de markt in verschillende segmenten, zoals de eindgebruiker en de regio, te schatten.

Het rapport bevat ook een diepgaande concurrentieanalyse van de belangrijkste marktspelers, samen met hun bedrijfsprofielen, recente ontwikkelingen en belangrijke marktstrategieën.

Belangrijkste voordelen van het kopen van het rapport:
Het rapport zal marktleiders/nieuwkomers helpen door hen de beste benaderingen te geven van de omzetcijfers voor de totale markt voor moleculaire biologie-enzymen en kits & amp-reagentia en zijn subsegmenten. Het zal belanghebbenden ook helpen het concurrentielandschap beter te begrijpen en meer inzichten te krijgen om om hun bedrijf beter te positioneren en geschikte go-to-market-strategieën te maken.

Dit rapport stelt belanghebbenden in staat de polsslag van de markt te begrijpen en hen informatie te verstrekken over de belangrijkste marktfactoren, beperkingen, trends, kansen en uitdagingen.
Lees het volledige rapport: https://www.reportlinker.com/p05144556/?utm_source=GNW

Over Reportlinker
ReportLinker is een bekroonde oplossing voor marktonderzoek. Reportlinker vindt en organiseert de nieuwste branchegegevens, zodat u al het marktonderzoek dat u nodig hebt direct en op één plek krijgt.


19.2: Enzymen - Biologie

Een stof die helpt bij het ontstaan ​​van een chemische reactie, wordt a . genoemd katalysator, en de moleculen die biochemische reacties katalyseren heten enzymen. De meeste enzymen zijn eiwitten en vervullen de cruciale taak van het versnellen van chemische reacties in de cel. De meeste reacties die cruciaal zijn voor een levende cel gebeuren te langzaam bij normale temperaturen om van enig nut te zijn voor de cel. Zonder enzymen om deze reacties te versnellen, zou het leven niet kunnen voortduren. Enzymen versnellen deze reacties door zich te binden aan de reactantmoleculen en deze zo vast te houden dat de chemische bindingsverbrekende en -vormende processen gemakkelijker plaatsvinden.

Het is belangrijk om te onthouden dat enzymen niet veranderen of een reactie exergoon (spontaan) of endergonisch is. Dit komt omdat ze de hoeveelheid energie in de reactanten of producten niet veranderen. Ze verminderen alleen de activeringsenergie die nodig is om de reactie door te laten gaan (Figuur 1). Activeringsenergie is de hoeveelheid energie die nodig is om een ​​reactie te laten verlopen. Het verhitten van een chemische reactie voegt energie toe, die de benodigde activeringsenergie kan leveren. Het verhitten van chemische reacties tot de temperatuur waarbij ze zullen plaatsvinden, is echter geen optie voor cellen. In plaats daarvan gebruiken cellen enzymen die werken door de energie te verlagen die nodig is om de reactie te laten plaatsvinden.

Een enzym is onveranderd door de reactie die het katalyseert. Zodra een reactie is gekatalyseerd, kan het enzym deelnemen aan andere reacties. Cellen hoeven niet elke keer een nieuw enzym aan te maken als ze een specifieke chemische reactie willen uitvoeren.

Figuur 1 Enzymen verlagen de activeringsenergie van de reactie, maar veranderen de vrije energie van de reactie niet.

De chemische reactanten waaraan een enzym bindt, worden de enzymen genoemd substraten. Er kunnen een of meer substraten zijn, afhankelijk van de specifieke chemische reactie. Bij sommige reacties wordt een enkel reactantsubstraat afgebroken tot meerdere producten. In andere kunnen twee substraten samenkomen om één groter molecuul te creëren. Twee reactanten kunnen ook een reactie binnengaan en beide worden gemodificeerd, maar ze verlaten de reactie als twee producten. De locatie binnen het enzym waar het substraat bindt, wordt de enzym genoemd actieve site. De actieve site is waar de "actie" plaatsvindt. Omdat enzymen eiwitten zijn, is er een unieke combinatie van zijketens van aminozuren in de actieve plaats. Elke zijketen wordt gekenmerkt door verschillende eigenschappen. Ze kunnen groot of klein zijn, zwak zuur of basisch, hydrofiel of hydrofoob, positief of negatief geladen of neutraal. De unieke combinatie van zijketens creëert een zeer specifieke chemische omgeving binnen de actieve site. Deze specifieke omgeving is geschikt om te binden aan één specifiek chemisch substraat (of substraten).

Figuur 2 Het substraat bindt aan het enzym op de actieve plaats. Krediet: Induced Fit Model Stephjc wikimedia publiek domein.

Vele jaren dachten wetenschappers dat enzym-substraatbinding op een eenvoudige "slot-en-sleutel"-manier plaatsvond. Dit model beweerde dat het enzym en het substraat in één onmiddellijke stap perfect bij elkaar passen. Het huidige onderzoek ondersteunt echter een model genaamd geïnduceerde fit (Figuur 4). Het model met geïnduceerde fit breidt het lock-and-key-model uit door een meer dynamische binding tussen enzym en substraat te beschrijven. Naarmate het enzym en het substraat samenkomen, veroorzaakt hun interactie een kleine verschuiving in de structuur van het enzym die een ideale binding tussen enzym en substraat vormt.

Wanneer een enzym zijn substraat bindt, wordt een enzym-substraatcomplex gevormd. Dit complex verlaagt de activeringsenergie van de reactie en bevordert de snelle voortgang ervan op een van de vele mogelijke manieren:

  • Op een basisniveau bevorderen enzymen chemische reacties waarbij meer dan één substraat betrokken is door de substraten samen te brengen in een optimale oriëntatie voor reactie.
  • Enzymen bevorderen de reactie van hun substraten door een optimale omgeving binnen de actieve plaats te creëren waarin de reactie kan plaatsvinden. De chemische eigenschappen die voortkomen uit de specifieke rangschikking van aminozuren binnen een actieve site, creëren de perfecte omgeving voor de specifieke substraten van een enzym om te reageren.
  • Het enzym-substraatcomplex kan ook de activeringsenergie verlagen door de bindingsstructuur in gevaar te brengen, zodat het gemakkelijker te verbreken is.
  • Ten slotte kunnen enzymen ook de activeringsenergie verlagen door deel te nemen aan de chemische reactie zelf. In deze gevallen is het belangrijk om te onthouden dat het enzym altijd zal terugkeren naar zijn oorspronkelijke staat na voltooiing van de reactie.

Een van de kenmerkende eigenschappen van enzymen is dat ze uiteindelijk onveranderd blijven door de reacties die ze katalyseren. Nadat een enzym een ​​reactie heeft gekatalyseerd, geeft het zijn product(en) vrij en kan het een nieuwe reactie katalyseren.

Figuur 4 Het model met geïnduceerde pasvorm is een aanpassing aan het lock-and-key-model en legt uit hoe enzymen en substraten tijdens de overgangstoestand dynamische modificaties ondergaan om de affiniteit van het substraat voor de actieve plaats te vergroten.

Het lijkt ideaal om een ​​scenario te hebben waarin alle enzymen van een organisme in overvloed aanwezig waren en te allen tijde optimaal functioneerden onder alle cellulaire omstandigheden, in alle cellen. Verschillende mechanismen zorgen er echter voor dat dit niet gebeurt. Cellulaire behoeften en omstandigheden variëren voortdurend van cel tot cel en veranderen in de loop van de tijd binnen individuele cellen. De benodigde enzymen van maagcellen verschillen van die van vetopslagcellen, huidcellen, bloedcellen en zenuwcellen. Bovendien werkt een spijsverteringsorgaancel veel harder om voedingsstoffen te verwerken en af ​​te breken gedurende de tijd die op een maaltijd volgt in vergelijking met vele uren na een maaltijd. Aangezien deze cellulaire eisen en omstandigheden variëren, moeten ook de hoeveelheden en functionaliteit van verschillende enzymen variëren.

Aangezien de snelheden van biochemische reacties worden gecontroleerd door activeringsenergie, en enzymen verlagen en de activeringsenergieën voor chemische reacties bepalen, bepalen de relatieve hoeveelheden en het functioneren van de verscheidenheid aan enzymen in een cel uiteindelijk welke reacties zullen verlopen en met welke snelheden. Deze bepaling wordt streng gecontroleerd in cellen. In bepaalde cellulaire omgevingen wordt de enzymactiviteit gedeeltelijk gecontroleerd door omgevingsfactoren zoals pH, temperatuur, zoutconcentratie en, in sommige gevallen, cofactoren of co-enzymen.

Enzymen kunnen ook worden gereguleerd op manieren die de enzymactiviteit bevorderen of verminderen. Er zijn veel soorten moleculen die de enzymfunctie remmen of bevorderen, en verschillende mechanismen waarmee ze dat doen.

  • In sommige gevallen van enzymremming is een remmermolecuul vergelijkbaar genoeg met een substraat dat het kan binden aan de actieve plaats en eenvoudigweg de binding van het substraat kan blokkeren.
  • In andere gevallen bindt een remmermolecuul aan het enzym op een andere locatie dan de actieve plaats, een allosterische plaats genoemd, maar slaagt er nog steeds in om substraatbinding aan de actieve plaats te blokkeren.
  • Er zijn zowel activatoren als remmers. Activators binden aan locaties op een enzym weg van de actieve plaats, waardoor een conformationele verandering wordt veroorzaakt die de affiniteit van de actieve plaats(en) van het enzym voor zijn substraat(en) verhoogt (Figuur 5).

Veel enzymen werken niet optimaal, of zelfs helemaal niet, tenzij ze gebonden zijn aan andere specifieke niet-eiwit-helpermoleculen. Ze kunnen tijdelijk binden via ionische of waterstofbruggen, of permanent via sterkere covalente bindingen. Binding aan deze moleculen bevordert de optimale vorm en functie van hun respectievelijke enzymen. Twee voorbeelden van dit soort hulpmoleculen zijn: cofactoren en co-enzymen. Cofactoren zijn anorganische ionen zoals ionen van ijzer en magnesium. Co-enzymen zijn organische hulpmoleculen, die met een atomaire basisstructuur bestaande uit koolstof en waterstof. Net als enzymen nemen deze moleculen deel aan reacties zonder zelf te worden veranderd en worden ze uiteindelijk gerecycled en hergebruikt. Vitaminen zijn de bron van co-enzymen. Sommige vitamines zijn de voorlopers van co-enzymen en andere werken direct als co-enzymen. Vitamine C is een direct co-enzym voor meerdere enzymen die deelnemen aan de opbouw van het belangrijke bindweefsel, collageen. Daarom wordt de enzymfunctie gedeeltelijk gereguleerd door de overvloed aan verschillende cofactoren en co-enzymen, die kunnen worden geleverd door het dieet van een organisme of, in sommige gevallen, door het organisme kunnen worden geproduceerd.


Mechanisme van enzymwerking

Bij de meeste chemische reacties bestaat er een energiebarrière die moet worden overwonnen om de reactie te laten plaatsvinden. Deze barrière voorkomt dat complexe moleculen zoals eiwitten en nucleïnezuren spontaan worden afgebroken en is dus noodzakelijk voor het behoud van leven. Wanneer echter metabolische veranderingen in een cel nodig zijn, moeten bepaalde van deze complexe moleculen worden afgebroken en moet deze energiebarrière worden overwonnen. Warmte zou de extra benodigde energie kunnen leveren (activeringsenergie genoemd), maar de temperatuurstijging zou de cel doden. Het alternatief is om het activeringsenergieniveau te verlagen door het gebruik van een katalysator. Dit is de rol die enzymen spelen. Ze reageren met het substraat om een ​​intermediair complex te vormen - een "overgangstoestand" - die minder energie nodig heeft om de reactie te laten verlopen. De onstabiele tussenverbinding wordt snel afgebroken om reactieproducten te vormen en het onveranderde enzym kan vrij reageren met andere substraatmoleculen.

Slechts een bepaald gebied van het enzym, de actieve plaats genaamd, bindt aan het substraat. De actieve plaats is een groef of zak gevormd door het vouwpatroon van het eiwit. Deze driedimensionale structuur, samen met de chemische en elektrische eigenschappen van de aminozuren en cofactoren in de actieve plaats, laat alleen een bepaald substraat toe om aan de plaats te binden, waardoor de specificiteit van het enzym wordt bepaald.

Enzymsynthese en -activiteit worden ook beïnvloed door genetische controle en distributie in een cel. Sommige enzymen worden niet door bepaalde cellen geproduceerd en andere worden alleen gevormd als dat nodig is. Enzymen worden niet altijd uniform in een cel gevonden, vaak zijn ze gecompartimenteerd in de kern, op het celmembraan of in subcellulaire structuren. De snelheid van enzymsynthese en -activiteit wordt verder beïnvloed door hormonen, neurosecreties en andere chemicaliën die de interne omgeving van de cel beïnvloeden.


DMCA-klacht

Als u van mening bent dat inhoud die beschikbaar is via de Website (zoals gedefinieerd in onze Servicevoorwaarden) een of meer van uw auteursrechten schendt, dient u ons hiervan op de hoogte te stellen door middel van een schriftelijke kennisgeving (“Inbreukmelding”) met de hieronder beschreven informatie aan de aangewezen onderstaande makelaar. Als Varsity Tutors actie onderneemt als reactie op een Kennisgeving van Inbreuk, zal het te goeder trouw proberen contact op te nemen met de partij die dergelijke inhoud beschikbaar heeft gesteld door middel van het meest recente e-mailadres, indien aanwezig, dat door een dergelijke partij aan Varsity Tutors is verstrekt.

Uw kennisgeving van inbreuk kan worden doorgestuurd naar de partij die de inhoud beschikbaar heeft gesteld of naar derden zoals ChillingEffects.org.

Houd er rekening mee dat u aansprakelijk bent voor schade (inclusief kosten en advocatenhonoraria) als u materieel een verkeerde voorstelling geeft van het feit dat een product of activiteit inbreuk maakt op uw auteursrechten. Als u er dus niet zeker van bent dat inhoud die zich op de Website bevindt of waarnaar wordt gelinkt door uw auteursrecht, overweeg dan eerst contact op te nemen met een advocaat.

Volg deze stappen om een ​​melding in te dienen:

U moet het volgende opnemen:

Een fysieke of elektronische handtekening van de eigenaar van het auteursrecht of een persoon die gemachtigd is om namens hen op te treden Een identificatie van het auteursrecht waarvan wordt beweerd dat het is geschonden Een beschrijving van de aard en exacte locatie van de inhoud waarvan u beweert dat het inbreuk maakt op uw auteursrecht, in voldoende detail om Varsity Tutors in staat te stellen die inhoud te vinden en positief te identificeren, we hebben bijvoorbeeld een link nodig naar de specifieke vraag (niet alleen de naam van de vraag) die de inhoud bevat en een beschrijving van welk specifiek deel van de vraag - een afbeelding, een link, de tekst, enz. - uw klacht verwijst naar uw naam, adres, telefoonnummer en e-mailadres en een verklaring van u: (a) dat u te goeder trouw gelooft dat het gebruik van de inhoud waarvan u beweert dat deze inbreuk maakt op uw auteursrecht, is niet door de wet is geautoriseerd, of door de eigenaar van het auteursrecht of de vertegenwoordiger van een dergelijke eigenaar (b) dat alle informatie in uw Kennisgeving van Inbreuk juist is, en (c) op straffe van meineed, dat u ofwel de eigenaar van het auteursrecht of een persoon die gemachtigd is om namens hen op te treden.

Stuur uw klacht naar onze aangewezen agent op:

Charles Cohn Varsity Tutors LLC
101 S. Hanley Rd, Suite 300
St. Louis, MO 63105


Wat zijn enzymen?

Enzymen zijn zeer selectieve katalysatoren die de snelheid van reacties enorm versnellen, dus ze versnellen hoe snel een reactie plaatsvindt. De meeste enzymen zijn eiwitten, maar er zijn enkele katalytische RNA-moleculen ontdekt, dus er zijn RNA-moleculen die reacties katalyseren en ze helpen versnellen op dezelfde manier als deze eiwitten, dus ze werken allebei als enzymen.

In enzymatische reacties, de moleculen aan het begin van het proces staan ​​bekend als substraten. Tijdens de reactie worden deze substraten omgezet in verschillende moleculen die bekend staan ​​​​als producten. Aan het einde van de reactie zal het enzym onveranderd zijn.

Het enzym moet misschien een beetje van vorm veranderen om aan het substraat te binden en de reactie te beëindigen, maar het enzym zelf zal onveranderd blijven. Het zal niet veranderd zijn in verschillende producten, het zal niet groter of kleiner zijn geworden, het zal onveranderd blijven.

Enzymen werken door het verlagen van de activeringsenergie van een reactie, waardoor de reactietijd drastisch wordt verkort. Als je al die energie zou moeten opbouwen om een ​​reactie normaal te voltooien, zou het heel lang duren. Welnu, wanneer het enzym aan een reactie werkt, verlaagt het de activeringsenergie en laat het de reactie een stuk sneller verlopen.

Sterker nog, veel van onze metabolische processen zou niet snel genoeg zijn om het leven in stand te houden zonder enzymen die de reacties versnellen. Enzymen zijn zeer specifiek voor hun substraten. Dat betekent dat elk enzym alleen zal binden met specifieke substraten die passen bij zijn actieve plaats.

Elk enzym heeft een actieve plaats, hier hebben we ons enzym om je een voorbeeld te geven. Dit gebied zou de actieve plaats zijn (dus zowel hier als hier) dit open gebied in de algemene vorm van het enzym is de actieve plaats en elk enzym heeft een actieve plaats en alleen substraten met een vergelijkbare vorm die in staat zouden zijn om erin passen en binden zonder dat het enzym te veel van vorm verandert, zal in staat zijn om bij dat enzym te passen en een reactie te voltooien.

Dit zou je substraat zijn, en dit is waar het substraat in contact zou komen met het enzym. Hier kun je zien dat het enzym en het substraat zich hebben verbonden en nu hebben ze het enzym-substraatcomplex gevormd, en je kunt zien dat het enzym een ​​klein beetje van vorm veranderde om aan dat substraat te binden.

Dan heb je in deze volgende fase het enzym-productcomplex waar het substraat is begonnen te veranderen in twee verschillende moleculen en van elkaar te scheiden. In dit laatste deel laat je je enzym onveranderd en de producten, twee afzonderlijke moleculen, waarin het substraat is omgezet, zullen het enzym verlaten.

Je kunt zien dat het enzym onveranderd bleef en het substraat werd omgezet in twee afzonderlijke producten. Door deze fase te gaan, wordt de activeringsenergie van een reactie verlaagd. Enzymen kunnen worden beïnvloed door remmers, dit zijn moleculen die de enzymactiviteit verminderen, en ze kunnen worden beïnvloed door activatoren die moleculen zijn die de enzymactiviteit verhogen.

Waar je enzymen hebt die de snelheid van een reactie verhogen of de benodigde activeringsenergie verlagen, zullen de remmers dat proces vertragen en de activatoren dat proces versnellen. Waar het enzym inwerkt op een chemische reactie, kunnen deze andere moleculen ook interfereren met de chemische reactie en deze versnellen of vertragen.

Het belangrijkste om te onthouden over enzymen is dat dit zeer selectieve katalysatoren zijn en dat ze de reactiesnelheid zullen verhogen door de benodigde activeringsenergie te verlagen, en uiteindelijk zullen ze onveranderd blijven.


DMCA-klacht

Als u van mening bent dat inhoud die beschikbaar is via de Website (zoals gedefinieerd in onze Servicevoorwaarden) een of meer van uw auteursrechten schendt, dient u ons hiervan op de hoogte te stellen door middel van een schriftelijke kennisgeving (“Inbreukmelding”) met de hieronder beschreven informatie aan de aangewezen onderstaande makelaar. Als Varsity Tutors actie onderneemt als reactie op een Kennisgeving van Inbreuk, zal het te goeder trouw proberen contact op te nemen met de partij die dergelijke inhoud beschikbaar heeft gesteld door middel van het meest recente e-mailadres, indien aanwezig, dat door een dergelijke partij aan Varsity Tutors is verstrekt.

Uw kennisgeving van inbreuk kan worden doorgestuurd naar de partij die de inhoud beschikbaar heeft gesteld of naar derden zoals ChillingEffects.org.

Houd er rekening mee dat u aansprakelijk bent voor schade (inclusief kosten en advocatenhonoraria) als u materieel een verkeerde voorstelling geeft van het feit dat een product of activiteit inbreuk maakt op uw auteursrechten. Als u er dus niet zeker van bent dat inhoud die zich op de Website bevindt of waarnaar wordt gelinkt door uw auteursrecht, overweeg dan eerst contact op te nemen met een advocaat.

Volg deze stappen om een ​​melding in te dienen:

U moet het volgende opnemen:

Een fysieke of elektronische handtekening van de eigenaar van het auteursrecht of een persoon die gemachtigd is om namens hen op te treden Een identificatie van het auteursrecht waarvan wordt beweerd dat het is geschonden Een beschrijving van de aard en exacte locatie van de inhoud waarvan u beweert dat het inbreuk maakt op uw auteursrecht, in voldoende detail om Varsity Tutors in staat te stellen die inhoud te vinden en positief te identificeren, we hebben bijvoorbeeld een link nodig naar de specifieke vraag (niet alleen de naam van de vraag) die de inhoud bevat en een beschrijving van welk specifiek deel van de vraag - een afbeelding, een link, de tekst, enz. - uw klacht verwijst naar uw naam, adres, telefoonnummer en e-mailadres en een verklaring van u: (a) dat u te goeder trouw gelooft dat het gebruik van de inhoud waarvan u beweert dat deze inbreuk maakt op uw auteursrecht, is niet door de wet is geautoriseerd, of door de eigenaar van het auteursrecht of de vertegenwoordiger van een dergelijke eigenaar (b) dat alle informatie in uw Kennisgeving van Inbreuk juist is, en (c) op straffe van meineed, dat u ofwel de eigenaar van het auteursrecht of een persoon die gemachtigd is om namens hen op te treden.

Stuur uw klacht naar onze aangewezen agent op:

Charles Cohn Varsity Tutors LLC
101 S. Hanley Rd, Suite 300
St. Louis, MO 63105


Enzymen

Alle enzymen zijn bolvormige eiwitten met een specifieke tertiaire structuur, die metabolische reacties in alle levende organismen katalyseren. Dit betekent dat ze chemische reacties versnellen, maar niet 'opgebruikt' worden als onderdeel van de reactie.

Enzymen zijn relatief grote moleculen, bestaande uit honderden aminozuren die verantwoordelijk zijn voor het in stand houden van de specifieke tertiaire structuur van het enzym. Elk enzym heeft een specifieke vorm van de actieve plaats, in stand gehouden door de specifieke algemene tertiaire structuur. Daarom mag de tertiaire structuur niet worden gewijzigd.

(b) stellen dat enzymwerking intracellulair of extracellulair kan zijn;

Extracellulaire enzymwerking treedt op buiten de cel, die het eiwit produceert. Sommige enzymen in het spijsverteringsstelsel zijn bijvoorbeeld extracellulair omdat ze vrijkomen uit de cellen die ze maken, op voedsel in de ruimtes van het spijsverteringsstelsel.

Er vindt intracellulaire enzymwerking plaats binnenkant de cel, die het enzym produceert. Sommige enzymen in het spijsverteringsstelsel worden bijvoorbeeld aangetroffen in het cytoplasma van cellen of zijn gehecht aan celmembranen en de reactie vindt plaats in de cel.

(c) met behulp van diagrammen het werkingsmechanisme van enzymmoleculen beschrijven, onder verwijzing naar specificiteit, actieve plaats, slot- en sleutelhypothese, geïnduceerde-fit-hypothese, enzym-substraatcomplex, enzym-productcomplex en verlaging van activatie energie.

De activeringsenergie is het minimale energieniveau dat nodig is om een ​​reactie te laten plaatsvinden. Enzymen werken door de activeringsenergie van reacties te verlagen. Dit betekent dat reacties snel kunnen verlopen bij temperaturen die veel lager zijn dan het kookpunt, omdat er minder energie nodig is voor de reactie.

(d) de effecten van pH, temperatuur, enzymconcentratie en substraatconcentratie op enzymactiviteit beschrijven en uitleggen

(e) beschrijven hoe de effecten van pH, temperatuur, enzymconcentratie en substraatconcentratie op enzymactiviteit experimenteel kunnen worden onderzocht

(f) de effecten uitleggen van competitieve en niet-competitieve remmers op de snelheid van enzymgecontroleerde reacties, met verwijzing naar zowel reversibele als niet-reversibele remmers

Een enzymremmer is een stof of molecuul die de snelheid van een door een enzym gecontroleerde reactie vertraagt ​​door op de een of andere manier het enzymmolecuul te beïnvloeden.

Reversibele remmers zijn remmers die zich voor een korte periode aan de actieve plaats binden en dan weggaan. De verwijdering van de remmer uit het reagerende mengsel laat de enzymmoleculen onaangetast.

Irreversibele remmers zijn remmers die permanent aan het enzymmolecuul binden. Alle enzymmoleculen die zijn gebonden door remmermoleculen worden effectief gedenatureerd.

(g) het belang van co-factoren en co-enzymen in enzym-gecontroleerde reacties uitleggen

Een cofactor is elke stof die aanwezig moet zijn om ervoor te zorgen dat enzymgecontroleerde reacties met de juiste snelheid kunnen plaatsvinden. Sommige cofactoren maken deel uit van de enzymen (prothetische groepen), andere beïnvloeden het enzym tijdelijk (co-enzymen en anorganische ion-cofactoren).

(h) verklaren dat metabolische vergiften enzymremmers kunnen zijn, en de werking beschrijven van een bepaald vergif

(i) stellen dat sommige geneesmiddelen werken door de activiteit van enzymen te remmen


Allosterische enzymen: eigenschappen en mechanisme | Microbiologie

In dit artikel zullen we de eigenschappen en werkingsmechanismen van allosterische enzymen bespreken.

Eigenschappen van allosterische enzymen:

Allosterische of regulerende enzymen hebben meerdere subeenheden (quaternaire structuur) en meerdere actieve plaatsen. Allosterische enzymen hebben actieve en inactieve vormen die verschillen in 3D-structuur. Allostere enzymen hebben vaak meerdere bindingsplaatsen voor remmer of activator die betrokken zijn bij het schakelen tussen actieve en inactieve vormen.

Allosterische enzymen hebben een karakteristieke '8220S'8221-vormige curve voor reactiesnelheid versus substraatconcentratie. Waarom? Omdat de substraatbinding 'Coöperatief' is. En de binding van het eerste substraat op de eerste actieve plaats stimuleert actieve vormen en bevordert de binding van het tweede substraat.

Een modulator is een me & shytaboliet, wanneer gebonden aan de allosterische plaats van een enzym, verandert de kinetische kenmerken ervan. De modulatoren voor allosterisch enzym kunnen zowel stimulerend als remmend zijn. Een stimulator is vaak de onderlaag zelf. De regulerende enzymen waarvoor substraat en modulator identiek zijn, worden homotroop genoemd.

Wanneer de modulator een andere structuur heeft dan het substraat, wordt het enzym heterotroop genoemd. Sommige enzymen hebben meer dan één modulator. De allostere enzymen hebben ook een of meer regulerende of aliosterische plaatsen voor het binden van de modulator. Enzymen met verschillende modulatoren hebben over het algemeen verschillende specifieke bindingsplaatsen voor elk (Fig. 12.15).

De sigmoïde curve wordt gegeven door homotrope enzymen waarbij het substraat tevens dienst doet als positieve (stimulator)modulator (12.16). Curve for the non-regulatory enzymes is hy­perbolic, as also predicted by the Michaelis-Menten equa­tion, whereas allosteric en­zymes do not show Michaelis- Menten relationship because their kinetic behaviour is greatly altered by variation in the concentration of modula­tors.

Mechanism of Action of Allosteric Enzymes:

Two general models for the inter-conversion of inactive and active forms of allosteric enzymes have been proposed:

(a) Simple sequential model:

This model was proposed by Koshland Jr. in the year 1966. According to this theory, the aliosteric enzyme can exist in only two conformational changes individually. Consider an aliosteric enzyme consisting of two identical subunits, each containing an active site (Fig. 12. 17A).

The T (tense) form has low affinity and the R (relaxed) form has high affinity for substrate. In this model, the binding of substrate to one of the subunits induces a T → R transition in that subunit but not in the other subunits.

(b) Concerted or Symmetry Model:

This model was proposed by Jacques Monod and his colleagues in 1965. According to them, an allosteric enzyme can exist in still two conformations, active and relaxed or inactive form.

All subunits are either in the active form or all are in inactive form. Every substrate molecule that binds with enzyme increases the probability of transition from the inactive to the active site. The effect of allosteric activators and inhibitors can be explained quite easily by this model.

An allosteric inhibitor binds preferably to the T form whereas an allosteric activator binds to the R form (Fig. 12.17B). An allosteric inhibitor shifts The R → T conformational equilibrium towards T. Whereas an allosteric activator shifts it toward R.

The result is that an allosteric activator increases the binding to substrate of the enzyme, whereas an allosteric inhibitor decreases substrate binding (Fig. 12.18). Symmetry is conserved in this model but not in the sequential model.


Bekijk de video: Enzyme. Enzymatik - Klausuraufaben 1 von 2 - Biologie, Oberstufe (Januari- 2022).