Informatie

Is de volgorde van aminozuren van belang bij het maken van een eiwit?


Als een eiwit bijvoorbeeld is gemaakt van 2 aminozuren, dat wil zeggen AB, zou dan hetzelfde eiwit worden gevormd als de volgorde van de combinatie van aminozuren BA wordt? Zo ja, zou het interactiegedrag van dat eiwit veranderen? Als AB bijvoorbeeld een interactie aangaat met een ander eiwit XY, zou BA dan op dezelfde manier een interactie aangaan met XY?


Ja.

De 'volgorde' van aminozuren is het eiwit volgorde, ook bekend als de primaire structuur. Een peptide (kort eiwit) met sequentie XYXYXYXYX is heel anders dan XXXXXXXYYYYYYY.

Uw voorbeeld is een beetje lastiger, omdat het lijkt alsof AB ongeveer gelijk zou moeten zijn aan BA. Elk aminozuur heeft echter twee uiteinden - het amino en carboxyl - en dus lijkt zo'n dipeptide meer op NH2-A-CONH-B-COOH met een peptidebinding ertussen.

De echt lastige vraag is: zijn twee reeksen 'hetzelfde' als ze slechts één of twee letters van elkaar verschillen. Met andere woorden is AAAAAABAAAAAA anders dan AAAAAACAAAAAA - en dit is de studie van mutaties van eiwitten.

Er is natuurlijk nog veel meer te vertellen over dit onderwerp.


Wat is een eiwit? Een bioloog legt uit

Nathan Ahlgren ontvangt financiering van de National Science Foundation en het National Institute of Health.

Partners

Clark University verstrekt financiering als lid van The Conversation US.

The Conversation UK ontvangt financiering van deze organisaties

Noot van de redactie: Nathan Ahlgren is een assistent-professor biologie aan de Clark University. In dit interview legt hij precies uit wat eiwitten zijn, hoe ze worden gemaakt en welke functies ze in het menselijk lichaam vervullen.

Nathan Ahlgren legt uit wat eiwitten in ons lichaam doen.


L- versus D-aminozuren

Van de 20 veel voorkomende aminozuren in het menselijk lichaam die onze eiwitten vormen, komt elk van hen (behalve glycine) voor in twee isomere vormen: L-vormen en D-vormen. Dit betekent dat dezelfde componenten van de moleculen in twee verschillende volgorden kunnen worden gerangschikt, een beetje zoals hoe een palindroom hetzelfde woord achteruit als vooruit is (zoals "radar" en "kajak"). Eigenlijk met L- versus D-aminozuren is het meer de speelse term voor een woord dat achterstevoren een ander woord wordt, een "Semordnilap" (wat "palindromen" achterstevoren is gespeld). Zoals Oprah Winfrey haar bedrijf Harpo Studios noemde, of de stad Retsof, New York, werd genoemd naar de eigenaar van de zoutmijn, William Foster. Wolf vs. stroming, kamer vs. heide, ster vs. ratten: dezelfde letters, precies achterstevoren gerangschikt, die dan een geheel nieuwe betekenis krijgen. Dat is het fundamentele verschil tussen L- en D-vorm aminozuren. De rest van dit artikel geeft meer details en context.


De eiwitten in plantaardig voedsel

Plantaardige voedingsmiddelen bevatten ook veel eiwitten, maar in de meeste gevallen wordt hun eiwit als "incompleet" beschouwd omdat het een of meer van de essentiële aminozuren mist of weinig bevat. De enige complete eiwitvoorbeelden van plantaardig voedsel zijn quinoa en sojabonen.

Elke dag wat quinoa en een paar voedingsmiddelen op basis van soja combineren met de rest van je dieet, is een andere gemakkelijke manier om voldoende eiwitrijk voedsel binnen te krijgen. Voedingsmiddelen op basis van soja die complete eiwitvoorbeelden zijn, zijn onder meer tofu, tempeh, edamame, sojanoten en sojamelk.

Hoewel het het beste is om hele sojaproducten zoals deze te eten, kunnen vegetarische opties die soja als ingrediënt bevatten, zoals veel vegetarische hamburgers, worstjes en andere 'nepvlees'-producten, ook een bron van complete eiwitten zijn.

Alle andere plantaardige voedingsmiddelen, inclusief groenten, granen, peulvruchten, noten en zaden, missen genoeg van ten minste één aminozuur. Als je om wat voor reden dan ook geen quinoa of soja eet, en je eet geen dierlijk voedsel, dan is het belangrijk om een ​​goede variëteit aan ander plantaardig voedsel te eten, zodat je voldoende complete plantaardige eiwitten binnenkrijgt.


Hoe u aan uw essentiële aminozuurbehoeften kunt voldoen met een plantaardig dieet?

Het voldoen aan je essentiële aminozuurbehoeften van planten komt neer op twee eenvoudige regels:

Eet voldoende eiwitten.

Om voldoende eiwitten binnen te krijgen, moet u weten wat uw eiwitbehoefte is. ik richt me op

1 gram eiwit per kilogram van mijn gewicht. Dit is iets meer dan de nationale richtlijnen - maar toch minder dan de meeste Noord-Amerikanen consumeren.

Het is gemakkelijk om voldoende eiwitten binnen te krijgen met een uitgebalanceerd plantaardig dieet, maar het is de moeite waard om wat huiswerk te doen om zeker te zijn, vooral als je hoger mikt dan de basisrichtlijnen. Lees meer in mijn artikel over het eiwitgehalte van verschillende plantaardige voedingsmiddelen.

Eet een verscheidenheid aan hele voedingsmiddelen.

Vergelijkbare voedingsmiddelen hebben meestal een gemeenschappelijke 'zwakste schakel', dus het eten van een mix van groenten, bonen, granen, noten en zaden helpt ze allemaal voor elkaar te zorgen. Dit bekende advies klinkt misschien saai, maar het is waar - en het is ook goed voor andere voedingsstoffen.


ProteinGAN: een generatief vijandig netwerk dat functionele eiwitsequenties genereert

Figuur die de training van ProteinGAN samenvat. Gegeven een willekeurige invoervector, produceert het generatornetwerk een eiwitsequentie, die wordt gescoord door het discriminatornetwerk door deze te vergelijken met natuurlijke eiwitsequenties. De generator probeert de discriminator voor de gek te houden door sequenties te genereren die er uiteindelijk uit zullen zien als echte (de generator ziet nooit echte enzymsequenties). Krediet: Repecka et al.

Eiwitten zijn grote, zeer complexe moleculen die van nature in alle levende organismen voorkomen. Deze unieke stoffen, die bestaan ​​uit aminozuren die met elkaar zijn verbonden door peptidebindingen om lange ketens te vormen, kunnen verschillende functies en eigenschappen hebben.

De specifieke volgorde waarin verschillende aminozuren zijn gerangschikt om een ​​bepaald eiwit te vormen, bepaalt uiteindelijk de 3D-structuur, de fysisch-chemische eigenschappen en de moleculaire functie van het eiwit. Terwijl wetenschappers al tientallen jaren eiwitten bestuderen, is het ontwerpen van eiwitten die specifieke chemische reacties uitlokken tot nu toe een grote uitdaging gebleken.

Onderzoekers van Biomatter Designs, Vilnius University in Litouwen en Chalmers University of Technology in Zweden hebben onlangs ProteinGAN ontwikkeld, een generatief adversarial netwerk (GAN) dat verschillende natuurlijke eiwitsequenties kan verwerken en 'leren'. Dit unieke netwerk, gepresenteerd in een paper gepubliceerd in Intelligentie van de natuurmachine, gebruikt vervolgens de verkregen informatie om nieuwe functionele eiwitsequenties te genereren.

"Eiwitten zijn lange sequenties van aminozuren die ervoor zorgen dat processen plaatsvinden in alle levende systemen, waardoor mensen worden opgewekt", vertelde Aleksej Zelezniak, universitair hoofddocent aan de Chalmers University of Technology die de studie leidde, aan Phys.org. "Eiwitten worden veel gebruikt in ons dagelijks leven en zijn verwerkt in talloze producten, van waspoeder tot therapieën tegen kanker en coronavirus. Ze zijn gemaakt van 20 aminozuren die in verschillende volgorden zijn gerangschikt en hun volgorde bepaalt de functie van een eiwit."

Het creëren van functionele eiwitsequenties is een zeer uitdagende taak, omdat zelfs een kleine wijziging in een bepaalde sequentie een eiwit niet-functioneel kan maken. Niet-functionele eiwitten kunnen schadelijke en ongewenste effecten hebben, waardoor mensen of dieren bijvoorbeeld kanker of andere ziekten krijgen.

"Als iemand eiwitten wil afstemmen op de menselijke behoeften, moet hij / zij de volgorde van aminozuren en het gegeven astronomische aantal mogelijkheden bij het maken van deze eiwitten correct begrijpen, wat geen triviale taak is," zei Zelezniak. "Geïnspireerd door de nieuwste ontwikkelingen in AI, met name het genereren van realistische foto's en video's, kwamen we in de verleiding om ons af te vragen of de huidige AI-technologie klaar is om de meest complexe moleculen te produceren die de mens kent: eiwitten."

ProteinGAN, het model ontwikkeld door Zelezniak en zijn collega's, is gebaseerd op een befaamde machine learning-aanpak die bekend staat als adversarial learning. Adversarial learning kan worden gezien als een spel dat wordt 'gespeeld' door twee of meer kunstmatige neurale netwerken. Het eerste van deze netwerken, bekend als de 'generator', produceert een specifiek type gegevens (bijvoorbeeld een afbeelding, tekst of in het geval van ProteinGAN een eiwitsequentie). Het tweede netwerk, bekend als de 'discriminator', probeert onderscheid te maken tussen de kunstmatige gegevens (bijv. eiwitsequentie) die door de 'generator' zijn gemaakt en authentieke of echte gegevens.

Vervolgens gebruikt de generator de feedback van de discriminator (d.w.z. de kenmerken die het mogelijk maakten om gegenereerde gegevens te onderscheiden van echte gegevens) om nieuwe gegevens te genereren. De generator verwerkt of analyseert nooit echte gegevens en de gegevens die hij produceert. Daarom is het leren ervan uitsluitend afhankelijk van de uitkomst van de analyses die door de discriminator zijn uitgevoerd.

"Door dit proces iteratief te herhalen, worden beide netwerken beter in wat ze doen, totdat de gegenereerde sequenties niet kunnen worden onderscheiden van de echte," zei Zelezniak. "Met behulp van de AI-tool die we hebben ontwikkeld, konden we functionele eiwitten genereren die wel actief waren, maar niet in de natuur voorkomen of nog niet zijn ontdekt."

In eerste proeven die door de onderzoekers werden uitgevoerd, genereerde ProteinGAN nieuwe en zeer diverse eiwitsequenties met fysieke eigenschappen die lijken op die van natuurlijke eiwitsequenties. Met behulp van malaatdehydrogenase (MDH) als template-enzym toonden Zelezniak en zijn collega's aan dat veel van de door ProteinGAN gegenereerde sequenties oplosbaar zijn en katalytische MDH-activiteit vertonen, wat betekent dat ze interessante toepassingen kunnen hebben in medische en onderzoeksomgevingen. In de toekomst zou ProteinGAN kunnen worden gebruikt om nieuwe eiwitsequenties met verschillende eigenschappen te ontdekken, die waardevol kunnen zijn voor een verscheidenheid aan technologische en wetenschappelijke toepassingen.

"Ons onderzoekslaboratorium richt zich op op AI gebaseerde technologieën voor toepassingen in synthetische biologie," zei Zelezniak. "We werken momenteel aan het oplossen van opkomende problemen zoals plasticvervuiling en ik geloof dat AI zal helpen om betere organismen te bouwen die geschikt zijn voor dit specifieke probleem."


DE vlekkeloze schepping die levenloze ATOMEN IN EIWITTEN verandert

Van alle levende wezens is bekend dat ze uit cellen bestaan. Het menselijk lichaam bestaat bijvoorbeeld uit zo'n 100 biljoen cellen. Elk van hen produceert constant stoffen die het levende organisme zijn hele leven nodig heeft. Als je de cellen van levende wezens vergelijkt met fabrieken die zijn uitgerust met geavanceerde technologie, dan zijn de eiwitten die het onderwerp zijn van dit boek, de machines, muren, vloeren, trappen en zelfs bouten en schroeven van die fabrieken. Kortom, eiwitten leveren de bouwstoffen van cellen en ook hun zeer gecompliceerde machinerie. Daarom worden eiwitten, die zulke heel verschillende functies hebben, vaak de bouwstenen van het leven genoemd.

Een eiwit is bijvoorbeeld keratine, de stof die de harde structuur vormt in haar, nagels en veren. Andere eiwitten vormen een sterke, nylonachtige substantie in de pezen die de botten aan de spieren binden. Nog een ander eiwit, collageen, geeft de huid haar soepele elasticiteit en de botten hun kracht. Nog een ander eiwit vormt het elastische rubberachtige weefsel dat de slagaders omringt. Wanneer licht op het netvlies van het oog valt, initieert het eiwit rodopsine het proces van zien. Andere eiwitten vormen de transparante lens van het oog. Speciale transporteiwitten helpen moleculen de cellen binnen te komen en te verlaten. Zonder eiwitten kan het DNA-molecuul - dat de gegevens voor al het leven codeert - niet worden gekopieerd of zijn informatie behouden. Met andere woorden, eiwitten voeren verschillende taken uit, zowel binnen de structuren van cellen, de kleinste eenheden van het leven, als ook in ontelbare functies in de lichamen van levende wezens. Bepaalde andere eiwitten werken als katalysatoren om intracellulaire chemische reacties tot miljarden keren te versnellen. Door als een chemisch team te werken, construeren ze alle structurele componenten van de cel. Naast hun constructievermogen, breken ze ook grote moleculen in de cellen af ​​tot eenvoudiger verbindingen die de cellen kunnen gebruiken. Ze laten de reacties toe die de cellen van energie voorzien. Ook zijn speciale eiwitten in de spiercellen nodig om de spieren te laten samentrekken.

De bovenstaande lijst vertegenwoordigt slechts enkele van de duizenden eiwitvariëteiten. Zelfs als je deze regels leest, blijft elke variëteit aan eiwitten in je lichaam onophoudelijk werken om van een gezond leven te genieten. Veel behoeften, van uw vermogen om dit boek te lezen tot uw vermogen om te verteren, en van de ontwikkeling van uw lichaam tot uw weerstand tegen ziekten, worden vervuld door de eiwitten die constant in uw cellen werken. De essentiële activiteiten in alle levende wezens - niet alleen bij mensen, maar ook bij planten en alle diersoorten tot in de eenvoudigste bacteriën, zijn volledig gebaseerd op eiwitten.

Zoals dit boek overal zal benadrukken, werken deze wonderbaarlijke moleculen, het resultaat van atomen die zich in specifieke aantallen en manieren combineren, in totale harmonie samen en vervullen ze ongelooflijke verantwoordelijkheden door het resultaat van een enorm intellect en bewustzijn te demonstreren. Elk onderwerp dat we vanaf nu zullen bespreken, roept een belangrijke vraag op die elke rationele persoon met een goed geweten zich moet stellen: hoe zijn eiwitmoleculen - die ontstaan ​​uit combinaties van levenloze atomen en waarvan we zouden verwachten dat ze geen kennis of competentie hebben - in staat om al deze activiteiten uit te voeren en wonderbaarlijke intelligentie, organisatorisch vermogen en verantwoordelijkheidsgevoel te tonen? Iedereen die oprecht nadenkt, zal begrijpen dat zij de onberispelijke scheppingen zijn van de Almachtige en Alwetende Allah, en dat alle entiteiten in het universum - van de grootste tot de kleinste - onder de controle en het bevel van Allah staan. Zijn heerschappij over alle dingen wordt geopenbaard in een vers uit de Koran:

Ik heb mijn vertrouwen gesteld in Allah, mijn Heer en jouw Heer. Er is geen schepsel dat Hij niet bij de kuif vasthoudt. Mijn Heer is op het Rechte Pad. (Soera Hoed: 56)
Getalenteerde eiwitten gebouwd door onbewuste atomen

Het diagram op de volgende pagina toont de atomaire structuur van het eiwit dat bekend staat als cytochroom-c. Dit eiwit is slechts 5 miljoenste millimeter groot en bestaat uit ongeveer 1.000 atomen. Zoals te zien is in de illustratie, is de organisatie en binding tussen deze atomen uiterst geavanceerd en complex.

Driedimensionale structuur van het eiwit cytochroom-c

Bedenk nu: Darwinisten beweren dat deze 1000 atomen bij toeval bij elkaar zijn gekomen en aan elkaar zijn gebonden zoals u ziet. Ze stellen ook dat door deze toevallige combinaties het eiwit cytochroom-c, met zijn levensbelangrijke functies, is ontstaan. Bedenk ook dat deze 1000 atomen verschillende elementen bevatten, zoals ijzer-, koolstof- en stikstofatomen. Met andere woorden, de verschillende atomen die nodig zijn om cytochroom-c te vormen, moeten allemaal tegelijk aanwezig zijn in een specifiek aantal en een specifieke plaats - en moeten dan, zoals weergegeven in het diagram, aan elkaar hechten door middel van heel verschillende maar geschikte chemische stoffen. obligaties. Volgens de volkomen onlogische beweringen van evolutionisten is dit allemaal bij toeval gebeurd en moet op die ongelooflijke manier een eiwit van het allergrootste belang voor het leven zijn ontstaan.
Bovendien bieden darwinisten dezelfde verklaring voor de oorsprong van alle andere duizenden eiwitten die nodig zijn voor het leven. Het is een schending van rede en logica om te beweren dat door het combineren in specifieke verhoudingen en structuren van levenloze atomen zoals koolstof, stikstof, ijzer en fosfor, verstoken van enig besef van iets, niet alleen cytochroom-c, maar tot alle eiwitten die essentieel zijn voor het leven.

Als je kijkt naar de taken die in het levende lichaam worden uitgevoerd door deze minuscule structuren van slechts 5 miljoenste van een millimeter groot, kun je begrijpen hoe onlogisch en irrationeel het is om te beweren dat onbewuste atomen bij toeval zulke belangrijke structuren hebben samengesteld.

Sommige eiwitten vormen bijvoorbeeld samen een stof die haar, nagels en dierenbont vormt. Anderen omvatten de pezen die spieren met bot verbinden. Bovendien dragen eiwitten ook de berichten die de cellen bereiken, en die ze ontvangen en evalueren. De '8220gates'8221 en '8220pumping systems' die het binnenkomen en verlaten van de cel regelen, zijn ook eiwitten. Eiwitten versnellen ook chemische reacties. Het eiwit hemoglobine in rode bloedcellen vervoert de zuurstof naar de weefsels. Het eiwit transferrine vervoert ijzer in het bloed. Immunoglobulinen zijn eiwitten die het lichaam beschermen tegen bacteriën en virussen. Fibrinogeen en trombine zorgen ervoor dat het bloed stolt. Insuline is nog een andere variëteit van eiwitten die het suikermetabolisme in het lichaam reguleert.

Andere eiwitten zijn van groot belang in de lichamen van andere levende wezens dan mensen. Het eiwit “antivries” in het bloed van sommige vissen beschermt ijskristallen tegen vorming in hun weefsels. Het eiwit resiline bezit een bijna perfecte elasticiteit en maakt zo de beweging van insectenvleugels mogelijk. Het is heel bijzonder hoe deze moleculen, die uit slechts 20 aminozuren bestaan, met andere woorden de combinatie van een paar honderd atomen, zulke verschillende eigenschappen kunnen hebben. Het is absoluut onmogelijk voor onbewuste atomen om per ongeluk te combineren en bij toeval structuren te produceren die zulke belangrijke taken kunnen uitvoeren, intentie tonen, in staat zijn om te organiseren en de juiste beslissingen op de juiste plaats te nemen.

Een punt om over na te denken is hoe eiwitten die uit min of meer dezelfde atomen bestaan, zo'n grote verscheidenheid aan taken en functies kunnen vertonen. Wanneer eiwitten over het algemeen vergelijkbare atomen in verschillende aantallen en sequenties zijn uiteengezet, geven ze een bepaald eiwitmolecuul verschillende taken en functies. Het is onmogelijk om dit in termen van toeval te verklaren - een feit dat darwinisten toegeven. Over de vorming van cytochroom-c zegt bijvoorbeeld de prominente Turkse evolutionist professor Ali Demirsoy dit:

In wezen is de kans op de vorming van een cytochroom-C-sequentie nul. We moeten dus kijken naar de eerste hypothese. 3

In een ander hoofdstuk van zijn boek verwijst Demirsoy naar de kans dat cytochroom-C - een essentieel eiwit voor het leven - zich bij toeval vormt - even onwaarschijnlijk als de mogelijkheid dat een aap de geschiedenis van de mensheid op een typemachine schrijft zonder fouten te maken.& #8221 4

Aangezien een aap niet kan typen zonder een fout te maken, kan het cytochroom-c-eiwit zeker niet door toeval worden gevormd. Echter, zoals Demirsoy in zijn eerste citaat stelt, is het ongepast dat darwinisten het bestaan ​​van bovennatuurlijke krachten accepteren. Met andere woorden, aangezien de 'wetenschappelijke' doelstellingen van evolutionistische wetenschappers zijn om het bestaan ​​van Allah te ontkennen en het materialisme te ondersteunen, zijn ze gedwongen te accepteren dat cytochroom-c bij toeval is ontstaan. Deze bewering is zo onlogisch dat zelfs een kleine reflectie je de verschrikkelijke fout laat zien waarin darwinisten zijn gevallen.Als iemand bijvoorbeeld beweerde dat krachtige winden een verzameling stenen op Trafalgar Square in een prachtig standbeeld van een mens hadden veranderd of als iemand zou zeggen dat krachtige golven die op een klif sloegen de architecturale façades in de rode rots van Petra, Jordanië, hadden geproduceerd, wat zou je denken van de oprechtheid en het psychisch welzijn van die persoon? Zoals je hebt gezien, bevinden darwinisten zich in zo'n logische impasse dat ze van al deze onmogelijkheden de voorkeur geven aan de meest onwaarschijnlijke van allemaal. Ze sluiten hun ogen voor duidelijke waarheden en sluiten de deur naar hun begrip en begrip. Het is voor iedereen duidelijk te zien dat eiwitmoleculen voor het leven zijn gemaakt door Allah, de Heer van grenzeloze Intellect, Kennis en Macht.

Vlekkeloze systemen in lijn met de taken van proteïnen

Het is de volgorde van hun atomen die stoffen hun karakteristieke eigenschappen geeft. De atomen waaruit elke stof, organisch of anderszins, bestaat, zijn gerangschikt in specifieke groepen die bekend staan ​​​​als: moleculen. Van het boek in je hand tot de stoel waarin je zit, van je eigen lichaam tot bomen buiten het raam, alles is opgebouwd uit atomen. Levende en levenloze objecten worden echter van elkaar onderscheiden doordat hun atomen anders zijn gegroepeerd en georganiseerd. In moleculen die de structuren en systemen van levende wezens vormen, zijn de atomen speciaal geordend om leven mogelijk te maken.

Eiwit is een van de vier hoofdgroepen van deze organische moleculen. (De andere zijn nucleïnezuren, lipiden en koolhydraten.) Nogmaals, de atomen in elke moleculaire groep zijn anders geordend. Op deze manier krijgen ze verschillende eigenschappen en vervullen ze dus verschillende functies.

De afbeelding linksboven is een camera die is ontworpen om het menselijk oog te imiteren. De hierboven afgebeelde hightech camera bestaat uit honderden componenten. Stelt u zich de beste beeldkwaliteit voor die u ermee kunt verkrijgen. Heel vaak zal er vervaging zijn wanneer uw hand trilt. Het is onvermijdelijk dat de kleuren van die afbeelding nooit precies hetzelfde zullen zijn als ze werkelijk lijken. Stel je nu het beeld voor dat zich in je oog vormt, uitsluitend bestaande uit eiwitten en vetten. Er is nooit enige vervaging of trilling in dat beeld. De focus gaat ook nooit fout. De kleuren zijn altijd accuraat. Het is volkomen onlogisch om te beweren dat onbewuste atomen bij toeval een beeld van een dergelijke kwaliteit begonnen uit te zenden, dat duizenden wetenschappers, technische experts en ingenieurs niet hebben kunnen reproduceren. Het is duidelijk dat het oog, samen met al zijn componenten, is geschapen door een superieure Schepper.

De volgorde van de atomen is zo gevoelig en cruciaal dat als de atomen van een enkel eiwitmolecuul zich niet goed uitlijnen, dit binnen enkele ogenblikken onherstelbare schade aan je lichaam kan veroorzaken. Beschouw als voorbeeld het fenomeen visie. In het oog, dat een veel betere technologie heeft dan zelfs de meest geavanceerde camera's, zijn veel eiwitten betrokken bij het vermogen om te zien. Net als bij een camera zijn een aantal componenten verantwoordelijk voor het vormen van het beeld. (Er is echter duidelijk geen vergelijking mogelijk tussen het oog en de camera, waarvan de componenten nooit een zo helder en perfect beeld kunnen vormen als de eiwitten in het oog.) Een defect in een van de componenten van een camera zal leiden tot tot ofwel een gebrekkige beeldvorming, of helemaal geen. Op dezelfde manier, als zelfs een van de eiwitten in het oog niet de juiste moleculaire structuur heeft, kan het gezichtsvermogen al snel worden aangetast.

Het eiwit rodopsine zorgt er bijvoorbeeld voor dat het oog kan reageren op licht. Het kleinste defect in de structuur van rodopsine zal dit proces belemmeren. Evenzo zullen defecten in de structuur van eiwitten in de kegelcellen van het netvlies (die de waarneming van kleur mogelijk maken) voorkomen dat de patiënt in staat is om in kleur te zien. Een ander voorbeeld is staar, dat ontstaat wanneer het eiwit melanine het oog niet kan beschermen tegen de schadelijke effecten van ultraviolette stralen.

Zoals je aan deze voorbeelden kunt zien, moeten eiwitten de meest geschikte moleculaire structuren hebben om hun essentiële taken te kunnen uitvoeren. Daarom is het even essentieel dat de aminozuurmoleculen waaruit de eiwitten bestaan, ook in hun ideale vorm zijn. Net als bij eiwitten overheersen gedetailleerde systemen en feilloze functies in de structuur van deze aminozuren.
De volgorde in aminozuren

Eiwitten bestaan ​​uit moleculen die bekend staan ​​als aminozuren. Hoewel kleiner dan eiwitten, vertonen aminozuren nog steeds vrij complexe structuren.

De atomen waaruit aminozuren bestaan, vallen in drie afzonderlijke categorieën: de amino groep, de carboxyl groep en de zijketting of radicaal groep. De amino- en carboxylgroepen zijn in alle aminozuren hetzelfde.

Op dezelfde manier waarop verschillende materialen worden gebruikt om een ​​machine te produceren, moeten er componenten met verschillende eigenschappen in de eiwit '8220machines'8221 zitten, willen deze hun buitengewoon complexe functies in het lichaam kunnen uitvoeren. In de zijketen aminozuren, de vorm, het aantal en de volgorde van de atomen, hun elektrische ladingen en diverse waterstofbindende capaciteiten geven de aminozuren een aanzienlijke variatie. En uit dit zeer diverse materiaal worden zeer uiteenlopende eiwitten geproduceerd. Of aminozuren bijvoorbeeld wel of niet in water kunnen oplossen, hangt af van of de zijketengroepen een positieve (+) of negatieve (-) elektrische lading hebben, of helemaal geen lading.

Aminozuren met verschillende eigenschappen staan ​​naast elkaar in verschillende sequenties, waardoor de eiwitten die ontstaan ​​een verbazingwekkende reeks functies in het lichaam kunnen vervullen. De aminozuren die in levende structuren aanwezig zijn, zijn echter heel bijzonder. Hoewel er in de natuur meer dan 200 aminozuren voorkomen, komen er niet meer dan 20 voor in eiwitten.

Waarom zijn eiwitten samengesteld uit slechts 20 van de 200 aminozuren?

In theorie zou je verwachten dat het aantal aminozuren in de natuur veel meer dan 200 is. Zelfs in het menselijk lichaam worden veel aminozuren die niet in menselijke eiwitten worden gebruikt, gebruikt in de metabolische functies van het lichaam. Waarom selecteren eiwitten daarom slechts 20 aminozuren als er zoveel meer beschikbaar zijn?

We kunnen deze vraag beantwoorden door de functies en structuren van eiwitten te onderzoeken. Om hun functies die essentieel zijn voor het leven uit te voeren, moeten eiwitten specifieke eigenschappen bezitten, en aminozuren zijn een van de belangrijkste elementen die hen die eigenschappen geven. Het is bijvoorbeeld essentieel dat een aminozuur hydrofobe (of waterafstotende) zijketens heeft. Maar deze zijketens mogen niet erg groot zijn, anders is het onmogelijk om ze in de eiwitten te verpakken en te installeren.


De aminozuurstructuur van het eiwitcollageen wordt gezien. Zoals je ziet, is een van elke drie aminozuren glycine (gly). Omdat het erg klein is, is glycine het meest geschikte aminozuur voor de structuur van collageen.

Zijketens moeten ook twee kenmerken hebben die bekend staan ​​als:helix en gelaagd formaties. Hierdoor kan een eiwit een driedimensionale vorm aannemen, en deze zijn ook essentieel om het eiwit goed te laten werken.

Onderzoek heeft aangetoond dat van de 20 aminozuren die in eiwitten worden gebruikt, de meeste hydrofobe zijketens zijn. De helft bezit a-helix eigenschappen en de andere helft, b-laag eigenschappen.

Bekijk de eigenschappen van deze 20 aminozuren een voor een en je begrijpt waarom ze speciaal zijn geselecteerd op eiwitten. Zelfs glycine, het kleinste en eenvoudigste aminozuur, speelt bijvoorbeeld een zeer belangrijke rol in collageen, een van de belangrijkste eiwitten. Als de drie aminozuren waaruit collageen bestaat, is er één glycine. De kleine afmetingen spelen een belangrijke rol in de structuur van collageen, doordat de ketens waaruit het eiwit bestaat, stevig aan elkaar kunnen binden, wat de weerstand van de collageenvezels verhoogt. Van collageenvezels is vastgesteld dat ze een grotere treksterkte hebben dan staal. Als een ander zijketenaminozuur zou worden gebruikt in plaats van glycine, zouden de resulterende collageenvezels niet hetzelfde niveau van treksterkte kunnen hebben. Tegelijkertijd zouden de collageenvezels, ware het niet voor glycine, ook onvoldoende sterkte hebben om cellen aan elkaar te binden.

Zoals je aan deze korte beschrijving kunt zien, zit er een bewustzijn en planning achter de selectie van deze 20 specifieke aminozuren uit de 200 die van nature voorkomen. Had deze selectie willekeurig plaatsgevonden, dan hadden de voor het leven noodzakelijke eiwitten zich nooit kunnen vormen. Als slechts één enkel aminozuur anders zou zijn dan het zou moeten zijn, zou een vitale functie instorten en zou het leven daarom onmogelijk worden.
Zoals je hebt gezien, zijn er bewuste systemen, rationele selectie en orde in elke levensfase.
Eiwitten in levende structuren worden alleen gevormd uit linkshandige aminozuren

Zoals onderzoek heeft aangetoond, is het niet voldoende dat aminozuren zich in verschillende aantallen en volgorden combineren om eiwitten te vormen. Alle 20 van deze aminozuren moeten ook linkshandig.

Van elk aminozuur dat in de natuur wordt gevonden, zijn er twee verschillende soorten: rechtshandig en linkshandig. Elk type is een tegengesteld spiegelbeeld van de andere, hoewel al hun andere eigenschappen hetzelfde blijven, net als bij rechter- en linkerhandschoenen.


In de natuur zijn er twee soorten aminozuren: rechtshandig en linkshandig. De aminozuren waaruit eiwitten bestaan, moeten allemaal linkshandig zijn.

De reden hiervoor is dat in een van de tweelingaminozuren een koolstofatoom van links aan de aminogroep bindt en in de andere van rechts, wat verklaart waarom de tweelingaminozuren rechtshandig en linkshandig worden genoemd. overhandigd. In de natuur komen beide soorten aminozuren in grote hoeveelheden en in dezelfde verhoudingen voor. Elk type aminozuur kan net zo gemakkelijk verschillende verbindingen vormen door chemische reacties aan te gaan. Kortom, het enige verschil tussen de twee ligt in hun verschillende symmetrie.

Wetenschappers ontdekten echter dat de eiwitten in levende wezens alleen uit linkshandige aminozuren bestonden. In geen enkele levende structuur wordt een enkel rechtshandig aminozuur gevonden.

Meer gedetailleerde studies ontdekten de belangrijke reden waarom de aminozuren die eiwitten vormen allemaal linkshandig zijn. Net als hun linkshandige tegenhangers, kunnen rechtshandige aminozuren met elkaar combineren om aminozuurketens te vormen, maar ze voorkomen dat het resulterende eiwit een driedimensionale vorm aanneemt. Maar zoals u te zijner tijd zult zien, moet een eiwit, om zijn functies in levende wezens te vervullen, absoluut een driedimensionale vorm aannemen. Men realiseerde zich dat dit zo was, dat alle aminozuren uit de linkshandige moesten worden gekozen om een ​​bruikbaar eiwit te laten ontstaan. De opname van zelfs één rechtshandig aminozuur zou de vorming van een functioneel eiwit voorkomen.

De onthulling dat alleen linkshandige aminozuren de eiwitten in levende wezens vormen, vormt een groot probleem voor darwinisten. Zoals je hebt gezien, bestaat de selectie uit verschillende fasen om eiwitten te vormen. Allereerst moeten de 20 juiste linkshandige aminozuren worden geselecteerd uit de meer dan 200 variëteiten die er zijn. Een enkel onjuist aminozuur dat bij het proces betrokken raakt - of een enkel correct maar rechtshandig aminozuur - zal het eiwit functieloos en overbodig maken. De Britannica Science Encyclopedia, een uitgesproken verdediger van evolutie, stelt dat de aminozuren van alle levende organismen op aarde en de bouwstenen van complexe polymeren zoals eiwitten allemaal dezelfde linkshandige asymmetrie delen. Dit, zo voegt het eraan toe, komt neer op het een miljoen keer opgooien van een munt en het altijd op de kop hebben. De Encyclopedie beweert dat het onmogelijk is te begrijpen waarom moleculen links- of rechtshandig worden, en dat deze keuze op fascinerende wijze verband houdt met de oorsprong van het leven op aarde. 5


Het is net zo onwaarschijnlijk dat alle aminozuren waaruit eiwitten bestaan ​​linkshandig zijn als het is dat een munt die 10.000 keer in de lucht wordt gegooid altijd de kop opsteekt.

Voor zover darwinisten beweren dat toeval de oorsprong van het leven is, kunnen ze niet begrijpen hoe willekeurige gebeurtenissen zulke duidelijk bewuste en goed gerichte keuzes zouden moeten maken. In feite echter geen blind toeval maar Allah, onze Superieure Schepper, maakt deze bewuste keuzes. Om het feit van de schepping te verwerpen, maken darwinisten irrationele en onlogische beweringen, wat suggereert dat deze selectie het werk is van "toevalligheden". ze - allemaal per ongeluk gecombineerd op de meest geschikte manier om de eiwitten te produceren die onmisbaar zijn voor het leven. Ongetwijfeld gaat zo'n 'wetenschappelijke' bewering de grenzen van de rede te boven.

Wetenschappers schatten zelfs dat de kans dat een klein eiwit alleen uit linkshandige aminozuren bestaat, 1 op 10 210 is. In de wiskunde wordt een kans van 1 op 10 50 als nul beschouwd. Aangezien het getal 󈫺 50 ” wordt verkregen door 1 te schrijven gevolgd door 50 nullen, is de kans op 1 in zo'n groot aantal dus zelf nul. Als dat zo is, is het zelfs nog onmogelijker dat een gebeurtenis met een kans van slechts 1 op 10 210 (of 1 gevolgd door 210 nullen) zich daadwerkelijk voordoet. 6

De bekende chemicus Walter T. Brown vat de onmogelijkheid van linkshandige aminozuren samen om een ​​enkel eiwit te vormen:

Elk type aminozuur, wanneer het wordt aangetroffen in niet-levend materiaal of wanneer het in het laboratorium wordt gesynthetiseerd, komt in twee chemisch equivalente vormen. De helft is rechtshandig en de andere helft is linkshandig - spiegelbeelden van elkaar. Echter, aminozuren in het leven, inclusief planten, dieren, bacteriën, schimmels en zelfs virussen, zijn in wezen allemaal linkshandig. Geen enkel bekend natuurlijk proces kan de linkshandige of rechtshandige variëteit isoleren. De wiskundige kans dat toevallige processen slechts één klein eiwitmolecuul met alleen linkshandige aminozuren zouden kunnen produceren, is vrijwel nul. 7

Het punt hier is dat een bewust selectie vindt plaats. Daarom moet een bewuste Wil, die over rede en informatie beschikt, de 'selecteren' doen. Het is duidelijk te zien dat deze selectie wordt uitgevoerd door Allah, Die alle levende wezens binnen een bepaalde volgorde schept, -atomaire bouwstenen, en die een superieur intellect, bewustzijn, kennis en macht bezit. Zoals Allah ons informeert in de Koran:

Hij leidt de hele zaak van de hemel naar de aarde. . .. (Soera as-Sajda: 5)
Het plan in de aminozuursequenties

Het voldoen aan alle tot nu toe beschreven voorwaarden is nog niet voldoende voor de vorming van eiwitten. Voor elk eiwit is een bepaalde aminozuurvolgorde vereist.

Aminozuren combineren zich als de schakels in een ketting. Zodra ze dat doen, nemen ze een andere vorm aan en stellen ze het eiwit in staat een driedimensionale vorm aan te nemen. Zoals je later in detail zult zien, moeten eiwitten een driedimensionale vorm hebben om hun verantwoordelijkheden te kunnen vervullen. Maar om dit zo te laten zijn, mag geen enkel aminozuur op enigerlei wijze deficiënt zijn of zijn plaats in de sequentie vervangen door een ander aminozuur. De afwezigheid of beschadiging van een enkele component zal de harmonie van het geheel verpesten en de structuur van het eiwit onbruikbaar maken.

Een aminozuurketen weergegeven met een zijketen. Als een van de aminozuren in deze keten van plaats verandert of wordt verwijderd, houdt het eiwit op te functioneren. Daarom is de volgorde hier niet door toeval ontstaan, maar door opzet.

Evenzo kan het veranderen van een enkele letter in een woord de betekenis van dat woord veranderen of het totaal zinloos maken. Bijvoorbeeld, het woord “grand” geschreven met a t in plaats van NS zal het woord “grant,” produceren, wat een heel andere betekenis heeft. Als de brief een wordt weggelaten uit “grand,” dan de nietszeggende “grnd” resultaten. Hetzelfde geldt voor eiwitten. Een enkel aminozuur dat van positie verandert, zal het eiwit ''8220betekenis''8221 aantasten en het niet meer kunnen laten functioneren. In feite zal het aldus gewijzigde eiwit een geheel ander molecuul worden, omdat elk aminozuur het eiwit een bepaalde eigenschap verleent, net zoals een verandering van letter een andere betekenis aan een woord toevoegt. Met zijn vorm, elektrische lading en manier om chemische reacties aan te gaan, lijkt elk aminozuur op een andere letter.

Mediterrane bloedarmoede, een genetische vorm van kanker, is een voorbeeld van het soort schade dat wordt veroorzaakt door het foutief of gebrekkig schrijven van een aminozuur. Het is bekend dat erytrocyten in het bloed zuurstof naar alle cellen in ons lichaam transporteren. De zuurstofmoleculen worden getransporteerd door het eiwit hemoglobine, dat in erytrocyten wordt aangetroffen en uit zo'n 600 aminozuren bestaat. Een verschil in slechts één aminozuur in de structuur van hemoglobine - als het aminozuur dat bekend staat als glutaminezuur wordt vervangen door een genaamd valine—veroorzaakt mediterrane bloedarmoede. Dit ene onjuiste aminozuur zorgt ervoor dat het hemoglobine-eiwit geen zuurstof kan vervoeren. Wanneer er een fout optreedt in slechts één aminozuur op 600, resulteert dit in een dodelijke ziekte.

Maar volgens de evolutietheorie kwamen al deze aminozuren bij elkaar en rangschikten ze zichzelf bij toeval. Als gevolg hiervan ontstonden er verschillende soorten eiwitten met duizenden gunstige en superieure eigenschappen en functies. Bovendien vervult elk van deze eiwitten zijn taken nauwkeurig, zonder overbodig te zijn en in coördinatie met alle andere. Het is duidelijk onmogelijk dat toevalligheden een systeem opzetten dat met zo'n onberispelijke orde werkt en zo'n prachtige planning en programmering vertoont. Toevalligheden kunnen alleen maar aanleiding geven tot wanorde, verwarring en chaos. Ze kunnen nooit machines, producten van geavanceerde technologie en een superieur genie produceren. Het is duidelijk dat het feit dat variëteiten van aminozuren in een specifiek aantal en in een specifieke volgorde moeten worden uiteengezet om bruikbare eiwitten te vormen, de darwinistische bewering volledig onhoudbaar maakt.
Deze orde behoort alleen aan Allah, Die de atomen en moleculen samen met alle levende wezens op aarde heeft geschapen.

De verschillende chemische bindingen die atomen en moleculen verbinden, worden geclassificeerd als ionisch, covalent en zwak. Covalente bindingen houden de atomen in aminozuren, de bouwstenen van eiwitten, bij elkaar. Zwakke bindingen houden de aminozuurketen in de driedimensionale vorm die het door vouwing heeft aangenomen. Zonder zwakke bindingen zouden de eiwitten gevormd door de combinatie van aminozuren hun driedimensionale functionele vormen niet kunnen aannemen. Zonder eiwitten zou er geen leven mogelijk zijn. Interessant is dat het temperatuurbereik dat zowel covalente als zwakke bindingen nodig hebben, precies hetzelfde is als op aarde. Toch zijn de structuren en kenmerken van zwakke en covalente bindingen totaal verschillend van elkaar.

Er is geen natuurlijke reden waarom ze allebei hetzelfde temperatuurniveau nodig hebben. Niettemin kunnen beide chemische bindingen alleen tot stand worden gebracht in het temperatuurbereik dat op aarde heerst.Als covalente bindingen en zwak zouden functioneren bij verschillende temperatuurbereiken, dan zou de vorming van de eiwitten opnieuw onmogelijk zijn, omdat eiwitvorming afhangt van het gelijktijdig tot stand brengen van deze twee chemische bindingen. Als het temperatuurbereik voor covalente bindingen niet ook geschikt zou zijn voor zwakke bindingen, dan zouden eiwitten hun uiteindelijke driedimensionale vormen niet aannemen en zouden ze een betekenisloze, ineffectieve keten blijven. Op dezelfde manier, als covalente bindingen niet kunnen worden gevormd bij dezelfde temperatuur als zwakke bindingen, zouden de aminozuren niet kunnen combineren en zou er geen eiwitketen kunnen worden gevormd.

De peptidebinding die de aminozuren bij elkaar houdt

Er moet nog aan een andere voorwaarde worden voldaan om eiwitten te kunnen vormen: naast dat de juiste aminozuren in de juiste volgorde staan, moeten ze ook correct aan elkaar zijn gebonden. Deze binding tussen aminozuren is letterlijk als een brug. Voor elk afzonderlijk eiwit zijn de hoeken waaronder aminozuren op deze brug aan elkaar worden gebonden, hun richtingen en de variëteit en het aantal atomen erin allemaal speciaal berekend. Als twee aminozuren bijvoorbeeld onder een andere hoek worden samengevoegd dan het zou moeten zijn, zal dit de voltooiing van de brug voorkomen en dus de vorming van het eiwit voorkomen, wat resulteert in een geheel ander en nutteloos molecuul. Deze speciale bruggen tussen aminozuren staan ​​bekend als: peptide bindingen.

Wetenschappers die de biochemie bestudeerden, wisten dat bijna alle atomen in de moleculen in de structuur van levende wezens met elkaar verbonden waren door wat bekend staat als een covalente binding. Uit onderzoek bleek echter dat aminozuren die zich combineerden om eiwitten te vormen, een speciale binding tot stand brachten die voorheen onbeschreven was. Dit is een onveranderlijke regel voor alle eiwitten.

In 1902 ontdekten Hofmeister en Fisher voor het eerst het belang van deze bindingen bij de vorming van eiwitten. Deze twee onderzoekers voerden een test uit om het bestaan ​​van deze speciale band aan het licht te brengen. 8 Als resultaat bepaalden ze het bestaan ​​van een speciale binding die voorkomt in eiwitten.

Het belangrijkste kenmerk dat peptidebindingen onderscheidt, is dat ze bij bevochtiging niet snel oplossen. Peptidebindingen kunnen alleen bij hoge temperaturen oplossen als ze gedurende lange tijd aan sterke zuren of basen worden blootgesteld. Deze peptidebindingen zorgen ervoor dat eiwitten sterk en resistent zijn. Om deze speciale binding tot stand te brengen, moet een carboxylgroep in een aminozuur (met andere woorden een speciaal molecuul dat koolstof-, zuurstof- en waterstofatomen bevat) combineren met de aminogroep in een ander aminozuur (een speciaal molecuul dat stikstof- en waterstofatomen bevat). ). Dit zorgt voor een belangrijk evenwicht op de verbindingspunten langs de eiwitketen. Tijdens de vorming van deze bindingen komt water vrij dat tot 80% van de eiwitmoleculen vormt.

Op dit punt kun je je afvragen: terwijl de moleculen van alle levende wezens op aarde zijn verbonden door een covalente binding, wat maakt dan de peptidebinding tussen aminozuren mogelijk? Onderzoek heeft aangetoond dat wanneer aminozuren worden gecombineerd, slechts ongeveer 50% van de bindingen die zich daartussen vormen peptidebindingen zijn, terwijl de andere door andere bindingen aan elkaar zijn bevestigd. Wanneer ze door deze verschillende bindingen zijn verbonden, komt er geen eiwitmolecuul tevoorschijn. 9 Net zoals specifieke variëteiten van aminozuren in specifieke hoeveelheden en in een specifieke volgorde moeten worden gerangschikt, waarbij elk linkshandig is, om een ​​eiwit te vormen, er moet een peptidebinding tussen zijn. Als aan slechts één van deze voorwaarden niet wordt voldaan, kan er geen eiwit worden gevormd.

Bedenk dat een gemiddeld eiwitmolecuul meerdere honderd aminozuren. De kans dat een aminozuur door een peptidebinding aan een ander aminozuur wordt gehecht, is één op twee of 50%.

Om samen te vatten welke kenmerken de aminozuurketens moeten hebben om een ​​enkel eiwit te kunnen vormen:

1. Van de meer dan 200 soorten aminozuren in de natuur, worden er slechts 20 gevonden in levende organismen. Uit deze 200 aminozuren moeten de benodigde stoffen voor het te maken eiwit worden onderscheiden en gekozen.

2. De geselecteerde aminozuren moeten allemaal linkshandig zijn, niet rechtshandig.

3. Nadat de juiste aminozuren in de juiste hoeveelheden zijn geselecteerd, moeten ze in een bepaalde volgorde worden gerangschikt om eiwitten te kunnen vormen.

4. Na het rangschikken in de juiste volgorde, moeten de geselecteerde aminozuren worden samengevoegd met een peptidebinding.

Het is duidelijk onmogelijk om ook maar één van deze voorwaarden voor de vorming van een enkel eiwit in termen van toeval te verklaren. Daarom is het volledig uitgesloten dat verschillende aandoeningen, die geen van allen door toeval kunnen zijn ontstaan, (opnieuw toevallig!) met elkaar combineren en aanleiding geven tot een eiwit.

Moleculair biologen hebben veel waarschijnlijkheidsstudies gedaan naar de onmogelijkheid van toevallige eiwitvorming. Deze omvatten bekende wetenschappers als Harold Morowitz, Fred Hoyle, Ilya Prigogine, Hubert Yockey en Robert Sauer. Ondanks dat ze darwinisten zijn, hebben ze geconcludeerd dat er geen enkele kans is dat macromoleculen zoals eiwitten spontaan ontstaan.

Door een wiskundige berekening kun je zelf de onmogelijkheid zien van een klein eiwitmolecuul, 100 aminozuren lang, dat bij toeval ontstaat:

De kans dat alle 100 aminozuren in een eiwit door toeval linkshandig zijn, is ongeveer (1/2)100, ofwel 1 op 10 30 . Aangezien er 20 aminozuren in de eiwitten van levende wezens zitten, is de kans op het verkrijgen van een speciaal aminozuur in een bepaald gebied van de aminozuurketen 1/20. De kans op het verkrijgen van een speciaal eiwit van 100 aminozuren lang is (1/20)100 of 10 130 . De kans op het verkrijgen van een peptidebinding in een bepaalde aminozuurketen is ongeveer even, of 1 op 2 (50%). De kans op het verkrijgen van een keten van 100 aminozuren waarin: alle de bindingen zijn peptide is ongeveer (1/2)100 of 1 op 10 30 - een kans die zo klein is dat hij niet bestaat.

Laten we, rekening houdend met al deze waarschijnlijkheidsberekeningen, de waarschijnlijkheid berekenen van een keten waarin alle bindingen peptide zijn, waarin alle 100 aminozuren linkshandig zijn en waarin de aminozuren in de juiste volgorde zijn gerangschikt. volgorde voor een bepaald eiwit dat bij toeval ontstaat. Die kans is ongeveer 1 op 10 190 . Zelfs als we een periode zo lang als de leeftijd van de aarde toestaan ​​om zo'n gebeurtenis te laten plaatsvinden, is er in praktische termen geen kans dat het gebeurt. Bovendien, als je je herinnert dat in wiskundige termen een kans van 1 op 10 50 nul is, kunnen we zien dat zoiets nooit kan plaatsvinden. Aangezien het getal 10 190 eigenlijk vier 10 50 s bevat, wordt de onmogelijkheid zelfs nog duidelijker (10 50 keer 10 50 keer 10 50 keer 10 40 = 10 190 ). In het licht van deze bevindingen heeft 's werelds beroemde biochemicus Michael Behe ​​verklaard dat de kans dat een eiwit met 100 aminozuren lang wordt verkregen zelfs kleiner is dan die van het kunnen vinden van een duidelijke zandkorrel in de Sahara-woestijn (die is 8,6 miljoen vierkante kilometer groot) met je ogen dicht. 10


Professor Michael Behe ​​heeft verklaard dat de kans op het verkrijgen van een geschikte sequentie in een eiwit van 100 aminozuren lang zelfs kleiner is dan die van het vinden van een duidelijke zandkorrel in de Sahara met je ogen dicht. Dit voorbeeld alleen al is een indicatie dat eiwitten door Allah zijn gemaakt.

Aangezien het totaal onmogelijk is dat zelfs maar één enkel eiwit toevallig ontstaat, is het klaarblijkelijk onlogisch om te beweren dat alle duizenden variëteiten van functionerende eiwitten in levende structuren door toeval gevormd kunnen zijn en tot cellen hebben geleid. Bovendien zijn het niet alleen eiwitten die het lichaam van een cel vormen. De cel bestaat ook uit andere organische moleculen die zijn gemaakt met een superieur bewustzijn, en zijn georganiseerd met dezelfde weergaloze planning.

Elk stadium van eiwitvorming onthult de aanwezigheid van bewustzijn, informatie, wil, intellect, macht en planning. Deze kenmerken behoren toe aan onze Heer, een Superieure Schepper. Degenen die geloven in de creatieve krachten van andere entiteiten dan Allah - of van het toeval, dat hulpeloos is en niet de macht heeft om iets te creëren - maken een vreselijke fout en zijn ernstig op een dwaalspoor geraakt.

In één vers openbaart Allah:

Hij aan Wie het koninkrijk van de hemelen en de aarde toebehoort. Hij heeft geen zoon en Hij heeft geen partner in het Koninkrijk. Hij schiep alles en bepaalde het heel precies. Maar ze hebben goden aangenomen die los van Hem zijn en die niets scheppen, maar zelf geschapen zijn. Ze hebben geen macht om zichzelf te schaden of te helpen. Ze hebben geen macht over dood of leven of opstanding. (Soera al-Furqan: 2-3)

De vier verschillende structuren van eiwitten

De fysische, chemische en biologische eigenschappen van eiwitten, en de daaruit voortvloeiende functies die ze vervullen, bepalen het type aminozuren in hun structuren, hun volgorde en de rangschikking in de zijketens van deze aminozuren.

Eiwitten kunnen een primaire, secundaire, tertiaire of quaternaire structuur hebben.

EEN primair structuur komt voort uit rechte aminozuurketens. Een eiwit in een primaire structuur is niet functioneel, maar wanneer het wordt toegevoegd aan een van de secundaire, tertiaire of quaternaire structuren, kan het een rol spelen in lichaamsprocessen. De secundaire structuur vormen waarbij het lange aminozuur een spiraalvorm aanneemt. Eiwitten zoals actine, myosine, fibrinogeen, keratine en b-keratine vertonen een secundaire structuur. Eiwitten met a tertiaire structuur ontstaan ​​binnen de aminozuurketen plooien en bochten, wat resulteert in een structuur die doet denken aan een bolletje wol.

De quaternaire structuur komt voort uit twee of meer aminozuurketens van gelijke of verschillende lengte.

Door de kenmerken van deze verschillende structuren en de functies die ze aan eiwitten verlenen, te beschrijven, kunt u de superieure creatie zien waarmee deze moleculen tot stand zijn gebracht.

Natuurlijk kun je vergelijkbare informatie over de eiwitstructuur vinden in elke biologie- of biochemische tekst. De reden waarom we deze zaken hier beschouwen, is om te laten zien hoe echt complex en onderling verbonden de structuren, effecten en systemen zijn die aanleiding geven tot eiwitten. Darwinisten beschrijven de 'spontane' vorming van een eiwit alsof het proces heel eenvoudig is en heel goed in staat is om toevalligheden te accommoderen. Alleen door de buitengewoon complexe structuur in eiwitten te verbergen, hopen ze de mythe van het toeval overtuigend te maken. Bij het beschrijven van de structuur van eiwitten impliceren ze daarom dat eiwitten gemakkelijk kunnen worden gevormd door aminozuren die aan elkaar binden, zoals kralen aan een ketting. In feite echter, zoals tot nu toe duidelijk is uit dit verhaal, dat zelfs als aminozuren willekeurig met elkaar zouden kunnen combineren, er aan een aantal andere voorwaarden moet worden voldaan. In het geval dat deze niet bruikbaar zijn, kunnen er zich geen eiwitten vormen.

Als je de informatie die volgt, bedenk dan dat toeval geen fijne planning of berekeningen kan maken, laat staan ​​aminozuren aan elkaar binden met speciale structuren en methoden.

Primaire structuur van eiwitten: aminozuursequentie

De belangrijkste determinant van de vormen van eiwitten, die buitengewoon belangrijk zijn voor het leven, is de volgorde van de aminozuren waaruit ze bestaan. Afwijkingen in aminozuursequenties zijn de oorzaak van veel genetische ziekten. Vanuit dat perspectief is de juiste volgorde van aminozuren van het grootste belang voor de gezondheid.

De aminozuursequentie dient als een ruggengraat voor eiwitten, en de ruggengraat, of sequentie, van elke eiwitvariëteit is er speciaal voor gecreëerd. Net zoals de ruggengraat de vorm van het lichaam van een gewerveld dier bepaalt, zo bepaalt de volgorde van eiwitten hun vorm. Elk aminozuur is analoog aan een wervel in die ruggengraat. Net zoals elke wervel zich op een specifieke plaats moet bevinden om het lichaam te laten functioneren, zo moet elk aminozuur zich op een specifieke positie bevinden zodat eiwitten bepaalde eigenschappen kunnen vertonen. Hoewel de functies die door de '8220spine'8221 in eiwitten worden uitgevoerd, vergelijkbaar zijn met die in ons lichaam, is er één belangrijk verschil: eiwitruggengraat opereren in een gebied van slechts een miljoenste van een millimeter. Ongetwijfeld is een constructie die een belangrijke functie kan vervullen in zo'n kleine ruimte het meest wonderbaarlijk.

Net als de wervelkolom en wervels in je eigen lichaam, zijn eiwitten en aminozuren speciaal gemaakt om zo goed mogelijk aan elkaar te hechten. Hun onberispelijke hechting is net zo belangrijk voor eiwitten als voor het lichaam. Als het ene aminozuur niet in de juiste volgorde aan het volgende bindt, verliest het hele eiwit zijn functie. Reflecteer een beetje, en je kunt hier de delicate en bewuste creatie onderscheiden.


De primaire structuren van de eiwitten komen tevoorschijn, waarbij de aminozuren worden geregen als kralen aan een ketting.

Er vinden voortdurend wonderbaarlijke gebeurtenissen plaats in alle 100 biljoen cellen van het menselijk lichaam. In een gebied van een duizendste van een millimeter, te klein om met het blote oog te kunnen zien, bevinden duizenden eiwitten waaruit de cel bestaat, en de honderden aminozuren waaruit deze eiwitten bestaan, allemaal precies de juiste posities. Dat geldt voor alle miljarden mensen op aarde. In tegenstelling tot wat darwinisten u willen doen geloven, is dit buitengewone fenomeen niet het werk van toeval. Vergeet bovendien nooit dat aminozuren geen bewuste entiteiten zijn met sensorische organen en het vermogen om te denken, maar kleine moleculen die zijn samengesteld uit specifieke combinaties van onbewuste atomen. Wie beslist dan hoe de voor het leven noodzakelijke eiwitten tot stand komen en welk aminozuur waar moet binden? Zouden de verschillende atomen op een dag tot een gezamenlijk besluit kunnen zijn gekomen en hebben gezegd: 'Laten we in een bepaalde volgorde combineren en een aminozuur vormen. Laten we het dan eens zijn met andere atomen die andere aminozuren omvatten om onszelf in een bepaalde volgorde te rangschikken om een ​​eiwit te produceren.'8221? Zo'n bewering zou natuurlijk volkomen onlogisch zijn.

Net zoals onbewuste atomen zo'n vermogen niet kunnen bezitten, kunnen eiwitten of de aminozuren waaruit ze bestaan ​​evenmin een dergelijk besluitvormingsmechanisme hebben. Allah plaatst al deze entiteiten in de juiste posities, brengt de bouwstenen van levende cellen tot stand en schept leven - vlekkeloos en van oneindige variëteit - door middel van deze cellen. Allah is de Heer van alle werelden, van atomen tot gigantische sterrenstelsels.
Eiwitten'8217 Secundaire Structuur: Helix en Gelaagde Structuur


Wanneer aminozuren zowel door waterstofbruggen als door peptidebindingen worden gebonden, neemt de eiwitketen een helix of gelaagde vorm aan, die bekend staat als de secundaire structuur van het eiwit.

Nadat de aminozuren die nodig zijn voor een eiwit naast elkaar zijn opgesteld, vinden er andere wonderbaarlijke gebeurtenissen plaats. Naast de peptidebinding die elk aminozuur vormt met het aminozuur ernaast, vormen zich ook waterstofbruggen. Hoe deze bindingen zich vormen, bepaalt de vorm en positie die aminozuren langs de sequentie zullen aannemen.

Onder bepaalde omstandigheden - bijvoorbeeld wanneer zich waterstofbruggen vormen in de keten - vormt het aminozuur een spiraalstructuur. Wanneer aminozuren zwakke bindingen aangaan met een aminozuur buiten die keten, dan vormen zich gelaagde structuren, die doen denken aan de treden op een trap.

Eiwitten waarvan de kettingen een spiraalvorm aannemen, lijken op de veren in een matras of autostoel en draaien net als ze om een ​​centrale as. De eiwitten in haar en myosine, een eiwit in spieren, hebben deze spiraalstructuur en zijn daardoor elastisch omdat waterstofbruggen gemakkelijk kunnen breken en net zo gemakkelijk opnieuw kunnen worden gevormd.

De ontdekking van de effecten van waterstofbruggen op lichaamseiwitten heeft geleid tot verschillende toepassingen in het dagelijks leven. Om bijvoorbeeld krullend haar te stijlen of krullen in steil haar te doen, moeten de waterstofbruggen tussen de aminozuren in haareiwitten worden verbroken en opnieuw worden samengesteld. 11

Eiwitten in gelaagde vorm met een secundaire trapstructuur zijn niet zo flexibel als die in een spiraalstructuur. Ze laten echter de vorming van constructies toe die buigen, een zeer belangrijke vereiste voor levende wezens. Eiwitten zoals de zijdevezels in cocons en spinnenwebben zijn bijvoorbeeld evenwijdig uitgezet en vormen ketens die met waterstofbruggen aan elkaar zijn gebonden. Omdat de peptide-atomen loodrecht op de eiwitketen zijn gebonden, buigt de ruggengraat van deze eiwitten als een draad op en neer. 12

De afbeelding hiernaast toont de structuur van myosine, een spiereiwit met een secundaire structuur. Myosine heeft een spiraalstructuur en is daarom elastisch, en de waterstofbruggen die tussen de aminozuren worden gevormd, kunnen worden verbroken.

In levende wezens zijn de vouwen in eiwitten altijd precies waar ze moeten zijn. Als fibroins, de eiwitten in spinnenwebben, niet het vermogen hadden om te buigen, dan zouden de webben geen zin hebben. Maar de structuur van dit eiwit geeft het web een veerkracht die ervoor zorgt dat prooien niet kunnen ontsnappen. En spinrag is vijf keer sterker dan staal van dezelfde dikte (1/1000ste van een millimeter in diameter). 13

Zoals je ziet, zijn de 8217-structuren van eiwitten feilloos en onvergelijkbaar gemaakt voor het voortbestaan ​​van levende wezens, tot in het kleinste detail. Zelfs als alle atomen in het universum tot zijn beschikking zouden worden gesteld, zou blind toeval nooit met zo'n vooruitziende blik kunnen werken en zulke onberispelijke berekeningen kunnen uitvoeren. Geen enkele keten van atomen die bij toeval ontstaat, kan de informatie, het intellect of het vermogen bezitten om elk atoom zo te organiseren dat het spinnenweb het meest efficiënt wordt.
De tertiaire structuur van eiwitten


Nadat eiwitten hun secundaire structuren hebben aangenomen, nemen ze nieuwe vormen aan door te buigen, vouwen en plotselinge bochten te maken. Zo ontstaat de tertiaire structuur.

Nadat ze de vormen in hun secundaire structuren hebben aangenomen, beginnen eiwitten nieuwe vormen aan te nemen door te buigen, te vouwen of zelfs plotselinge U-bochten te maken onder invloed van aminozuren die elkaar naderen of van elkaar af bewegen. Dit buigen en vouwen wordt mogelijk gemaakt door de wederzijdse effecten tussen de zijketens van aminozuren. Op deze manier ontstaan ​​driedimensionale vormen van grote functionaliteit. Hoe komt dit buigproces, het resultaat van deze wederzijdse effecten, tot stand?

In eiwitten trekken de zijketens van aminozuren elkaar aan of stoten ze elkaar af door verschillende invloeden. Vijf belangrijke agentia spelen een rol bij deze afstoting en aantrekking: waterstofbruggen, disulfidebindingen, ionische bindingen, Van der Wallis-krachten en andere polaire en niet-polaire effecten van de zijketens.

Door deze speciale bindingen komen sommige delen van aminozuren dichter bij elkaar. De aminozuurketen vouwt zich over zichzelf heen. Eiwitten buigen op de juiste plaatsen en hoeken. De driedimensionale vorm van het eiwit wordt gestabiliseerd en voorkomt dat het in de extracellulaire omgeving oplost.

Experimenten hebben aangetoond dat deze bindingen van cruciaal belang zijn. Elk van hen zorgt ervoor dat het eiwitmolecuul op verschillende plaatsen langs zijn lengte precies op de gewenste manier kan buigen.Disulfidebindingen vormen zich bijvoorbeeld alleen in specifieke gebieden van het eiwitmolecuul, maar maken een bepaalde buiging in die gebieden mogelijk en in de exacte mate die nodig is. Op een vergelijkbare manier werken andere krachten op aminozuurgebieden om ervoor te zorgen dat bepaalde delen van de keten elkaar naderen, of weggaan. De afwezigheid van een van deze noodzakelijke vouwen en krommingen zal het eiwit onbruikbaar maken.
De sterkte van de obligaties moet ideaal zijn

De afbeelding hiernaast toont de driedimensionale vorm van het eiwit myoglobine en de peptidegroepen tussen de atomen.

Deze bindingen die essentieel zijn voor de vorming van eiwitten verschillen van andere krachtige bindingen. De gekromde driedimensionale vormen van eiwitten kunnen niet ontstaan ​​door andere krachtige chemische krachten, omdat de sterkte van de gevormde binding ervoor zou zorgen dat de moleculen elkaar te dicht naderen en daardoor het eiwit zijn eigenschappen zou verliezen. Daarom hebben deze bindingen waarvan de kenmerken en sterktes al zijn geïdentificeerd de ideale sterkte om de eiwitten te laten buigen.

Door deze bindingen wordt ook het eiwitproces versneld. Zoals de bekende bioloog James D. Watson uitlegt:

Enzym-substraatcomplexen kunnen snel worden gemaakt en afgebroken als gevolg van willekeurige thermische beweging. Dit feit verklaart waarom enzymen zo snel kunnen functioneren, soms wel 106 keer per seconde. Als enzymen door krachtigere bindingen aan hun substraten zouden worden gebonden, zouden ze veel langzamer werken. 14
De driedimensionale structuur van Proteins is een vlekkeloze creatie

Om het buigen van de eiwitketen in timing, locatie, richting en hoek te dramatiseren, kunt u de Japanse kunst van origami of papiervouwen beschouwen. Om een ​​driedimensionale 'sculptuur' te verkrijgen, wordt een tweedimensionaal stuk papier onderworpen aan opeenvolgende kreuk- en vouwbewerkingen. Door vooraf bepaalde instructies te volgen, kunt u een plat, rechthoekig vel kopieerpapier vouwen tot een model van een schip of een vogel. Op vrijwel dezelfde manier moet een eiwit, om een ​​driedimensionale vorm aan te nemen, zijn aminozuurketen vouwen met specifieke intervallen en specifieke hoeken, in specifieke lengtes en richtingen.


De bochten in de eiwitketen zijn het werk van een bewust systeem. Als je een vel papier in het 3D-model van een vogel vouwt door de instructies te volgen, zal zelfs één verkeerde vouw voorkomen dat je origami-vogel tevoorschijn komt. Natuurlijk zijn de noodzakelijke vouwen in elk eiwit veel complexer en kunnen ze nooit toevallig ontstaan.

In origami is het onmogelijk om de driedimensionale vormen te verkrijgen door willekeurig te vouwen. Voor elk model dat zal worden verkregen, hebben experts vooraf ontworpen welk deel van het papier in welke volgorde en op welke manier moet worden gevouwen. Een enkele vouw uit de verkeerde volgorde, in de verkeerde richting of de verkeerde lengte zal voorkomen dat de gewenste vorm tevoorschijn komt, en de resulterende vorm zal gebrekkig en aangetast zijn. (Als u bijvoorbeeld een vouw overslaat tijdens het maken van een papieren vliegtuigje, zal de vleugel van het vliegtuig niet in de juiste hoek uitkomen vanwege die enkele defecte vouw.)

Als het echter om eiwitten gaat, is de situatie veel gedetailleerder. Eén enkele sequentiefout of foutieve combinatie in slechts één aminozuur zal ervoor zorgen dat het eiwitmolecuul een foutieve vorm aanneemt die niet zal functioneren. Zo is de bolvorm van het eiwit myoglobine verantwoordelijk voor het transport van zuurstof in de spieren. Bij beschadiging kan zijn lengte 20 keer groter worden dan zijn breedte en kan hij geen zuurstofmoleculen vervoeren. 15

Alleen of zelfs samen kunnen aminozuren geen vitale functies in het lichaam uitoefenen. Maar door deze plooien en rondingen krijgen ze een enorm potentieel, zoals een plat vel papier door planning, ontwerp en bewust buigen en vouwen de vorm van een schip of een vogel aanneemt. Onthoud dat de structuur van een eiwit veel complexer en georganiseerder is dan de meest geavanceerde origami. Ook al is het eiwitmolecuul te klein om met het blote oog te zien - of zelfs onder een elektronenmicroscoop! De atomen die in zo'n minuscule ruimte zijn gerangschikt, worden eerst uitgezet volgens een gepland doel en vervolgens gebogen en gevouwen - opnieuw in lijn met dat doel Al deze kenmerken zijn veel buitengewooner en verbazingwekkender dan in welke opstelling dan ook die u om u heen ziet.

In deze allerkleinste bouwstenen van het leven is absoluut geen ruimte voor kansvorming. Want zo'n foutloze, complexe, meertraps- en meercomponentenstructuur om bij toeval tot stand te komen, is kennelijk onmogelijk. Bovendien is deze beschrijving slechts een vereenvoudigde samenvatting van de talloze details over de structuur van eiwitten. Meer gedetailleerd onderzoek onthult nog complexere kenmerken van deze eiwitmoleculen en een groot aantal vragen is tot op de dag van vandaag nog steeds niet volledig beantwoord.
De quaternaire structuur van eiwitten: gecombineerde eiwitten

Stel je een bureau voor met meerdere telefoons erop, waarvan de snoeren allemaal in elkaar verstrikt raken. Op het eerste gezicht lijkt het onmogelijk om te bepalen welk snoer bij welke telefoon hoort. Ook eiwitten zijn op zeer complexe manieren met elkaar verweven.


Eiwitten combineren zich door middel van complexe plooien, waardoor hun quaternaire structuur ontstaat.

Veel eiwitten kunnen hun functies pas uitvoeren nadat ze met elkaar zijn gecombineerd. Om eiwitten echter tot gigantische moleculen te laten combineren, moeten zeer delicate evenwichten worden vastgesteld. Als twee eiwitten moeten worden gecombineerd, moeten hun vormen even geschikt zijn voor elkaar als een hand voor een handschoen. Denk aan legpuzzels als een voorbeeld van deze essentiële compatibiliteit. Als de rondingen en verlengingen van het ene stuk niet overeenkomen met het volgende, is het onmogelijk om de afbeelding te voltooien. Hetzelfde geldt voor eiwitten. Als de bindingen van slechts één eiwit niet correct zijn, heeft het gigantische gecombineerde molecuul geen zin. 16

Bovendien, als gecombineerde eiwitten hun functies moeten vervullen, is het ook essentieel dat ze in de juiste aantallen bij elkaar komen. Het hormoon insuline is daar een voorbeeld van. Dit eiwit regelt het geven van de opdracht om overtollige suiker in de bloedbaan op te slaan door de combinatie van meer dan één aminozuurketen. Elke fout in de structuur van het insulinemolecuul zal het nutteloos maken en ervoor zorgen dat het individu aan diabetes lijdt. Wanneer insuline niet werkt, worden de suikers die in de bloedbaan terechtkomen uitgescheiden zonder volledig te worden gemetaboliseerd of opgeslagen voor toekomstige behoeften. Hierdoor kan er onvoldoende suiker in het bloed komen en wordt niet voldaan aan de energiebehoefte van de cellen. In zo'n situatie zijn zwakte en zelfs de dood onvermijdelijk.

Om eiwitten te combineren en gigantische moleculen te produceren, moeten ze compatibel zijn met elkaar en als puzzelstukjes in elkaar passen.

Evenzo mag er geen enkele fout zijn in de structuur of vorm van een enkel eiwit in een van de ongeveer 200 celtypen in uw lichaam. Elke fase van deze formatie wordt gepland en uitgevoerd volgens de laatste fase erin, met andere woorden, de doelinformatie. Alleen als het hormoon adrenaline - een eiwit dat door de bijnieren wordt uitgescheiden - de juiste structuur heeft, kunnen hart- en spiercellen het herkennen en tot actie worden aangezet om het lichaam te beschermen tegen fysieke en psychologische stress. Op dezelfde manier kunnen alle enzymeiwitten in ons lichaam hun functies - zoals celdeling, energieproductie, molecuultransport en nog veel meer - alleen uitvoeren door de vorm die ze hebben.

Biochemici gebruiken moderne technologie om deze levensmoleculen te onderzoeken. Elk nieuw stuk verbazingwekkende formatie dat ze verkrijgen, heeft deze onvergelijkbare creatie nog verder onthuld en de onlogische beweringen aangetoond dat het toeval zo'n systeem zou kunnen 'evolueren'. Door een zeer gebrekkige logica geloven darwinisten in toeval als een creatieve godheid en beweren dat structuren met zo'n complex en superieur systeem door toeval zijn ontstaan. Alleen oprechte, rationele individuen met een goed geweten zijn in staat om de waarheid te zien, Allah openbaart ons in de Koran:

Allah is één God. Er is geen god dan Hij, de Barmhartige, de Barmhartige. (Soera al-Baqara: 163)


Is de volgorde van aminozuren van belang bij het maken van een eiwit? - Biologie

Aminozuren en eiwitten

Brooklyn International High School

Zomeronderzoeksprogramma voor natuurkundedocenten

Onderwerp: Leefomgeving (Biologie)

Dit is een geweldige activiteit om studenten te helpen bouwen op de volgende concepten:

Eiwitten zijn gemaakt van aminozuren.

Er zijn veel verschillende eiwitten in ons lichaam en ze hebben verschillende functies.

De volgorde van aminozuren bepaalt het type eiwit en zijn functie.

Andere concepten kunnen in deze les worden ingebouwd. Voorafgaand aan deze les hebben de leerlingen verschillende lessen gehad over atomen en moleculen, en vervolgens over monomeren en polymeren in suiker en zetmeel. Studenten zouden ook over DNA hebben geleerd en een laboratorium hebben gedaan over het extraheren van DNA.

In de activiteit bouwen de leerlingen eiwitarmbanden met kralen met verschillende kleuren en vormen die de verschillende aminozuren vertegenwoordigen. Tabel I in het activiteitenblad identificeert de verschillende kralen. Ik koop de kralen bij een kralenwinkel. Mogelijk moet u tabel I aanpassen om de kralen die u heeft, te matchen. Je mag me mailen als je het Word document hiervoor nodig hebt. Men kan de kralen ook online bestellen. Qua touwtjes gebruik ik het rekbare touwtje om ze te maken. Dit kan ook worden gekocht bij een kralenwinkel. Zorg ervoor dat je genoeg kralen en rekbare touwtjes koopt, zodat elke leerling minstens één armband kan maken.

Ik bied studenten de kans om een ​​armband te maken en de armband aan iemand anders te geven. De cadeaulabels staan ​​op de laatste pagina van het activiteitenblad. Ik kopieer en knip de cadeaulabels meestal uit en hang ze voor de klas. Studenten kunnen er een komen halen. Ze vinden het leuk om het geschenk van eiwitten aan familie en vrienden te geven. (bijv. Ontspan of Gezondheid).

Doel: Wat zijn eiwitten, wat is hun functie en wat zijn de bouwstenen van eiwitten?

Doe nu: In sommige landen ontwikkelen kinderen die niet genoeg eiwitten binnenkrijgen een grote magen. Waarom?

Nadat de leerlingen de Do Now hebben voltooid, kan de docent de les starten door over de Do Now te praten en de leerlingen vervolgens vragen te stellen over eerdere lessen:

Wat is de basiseenheid van het leven?

Waar bevindt zich DNA in de cel?

Waarom bevindt het zich in de kern?

Hoe kun je het DNA verwijderen?

Wat doet zeep met vet?

Hoe zag je DNA eruit toen je het eruit haalde?

Vandaag gaan we twee dingen doen. Eerst lezen we een artikel over een ziekte die ontstaat wanneer mensen niet genoeg eiwitten binnen krijgen via hun voeding. Dan gaan we een activiteit doen waarbij we modellen van eiwitten maken.

Lees het artikel door verschillende leerlingen om de beurt te laten lezen. Bespreek het artikel met de leerlingen. Wek van studenten op dat we eiwitten nodig hebben voor de structuur en regulering van ons lichaam.

Overgang naar de activiteit eiwitarmbanden maken. Vraag de leerlingen: "Weet je nog waaruit zetmeel bestaat?" Glucose. Leg uit dat eiwit vergelijkbaar is. Het is een polymeer en het is gemaakt van monomeren. Waaruit bestaat eiwitten? Deze bouwstenen staan ​​bekend als: aminozuren. Er zijn ongeveer 20 soorten aminozuren in het menselijk lichaam. Hoeveel verschillende soorten eiwitten denk je dat je hebt? Neem verschillende reacties. Leg uit dat er meer dan 20.000 soorten eiwitten in het menselijk lichaam zijn. Hoe is dit mogelijk? 20 soorten aminozuren, maar meer dan 20.000 soorten eiwitten? Het is mogelijk.

Hier is een goed voorbeeld: Hoeveel woorden zijn er in de Engelse taal? Hoeveel brieven zijn er? Er zijn slechts 26 letters, maar er zijn meer dan 100.000 woorden in de Engelse taal. Roep de leerlingen op hoe dat kan.

Begin met het schrijven van het woord boos. Kan iemand deze letters gebruiken om een ​​ander woord te maken? Een leerling herkent het woord dam. Zijn er andere woorden met soortgelijke letters? Misschien opschrijven Adam, mevrouw.

Eiwitten zijn vergelijkbaar. De volgorde van letters bepaalt de betekenis van een woord (voorbeeld: gek versus dam). De volgorde van aminozuren bepaalt het type eiwit en de functie ervan.

Lees het activiteitenblad (PDF) door en voltooi de activiteit. Studenten maken overal van een of meerdere eiwitarmbanden. Laat de leerlingen samenwerken en beantwoord daarna de vragen in groepjes of individueel. Bekijk de vragen aan het einde.

Nationale wetenschappelijke normen

Life Science, inhoud Standaard C: In alle organismen worden de instructies voor het specificeren van de kenmerken van het organisme gedragen in DNA, een groot polymeer gevormd uit subeenheden van vier soorten (A, G, C en T).

De meeste celfuncties omvatten chemische reacties. Voedselmoleculen die in cellen worden opgenomen, reageren om de chemische bestanddelen te leveren die nodig zijn om andere moleculen te synthetiseren. Zowel afbraak als synthese worden mogelijk gemaakt door een groot aantal eiwitkatalysatoren, enzymen genaamd.

New York State Science Standards (leefomgeving)

1,2 uur: Veel organische en anorganische stoffen die in cellen zijn opgelost, zorgen ervoor dat de noodzakelijke chemische reacties kunnen plaatsvinden om het leven in stand te houden. Grote biologische voedselmoleculen zoals eiwitten en zetmelen moeten eerst worden afgebroken (verteerd tot respectievelijk aminozuren en enkelvoudige suikers) om cellen binnen te kunnen gaan. Zodra voedingsstoffen een cel binnenkomen, zal de cel ze gebruiken als bouwstenen bij de synthese van verbindingen die nodig zijn voor het leven.

2.1g: Cellen slaan gecodeerde informatie op en gebruiken deze. De genetische informatie die in het DNA is opgeslagen, wordt gebruikt om de synthese te sturen van de duizenden eiwitten die elke cel nodig heeft.

2.1i: Het werk van de cel wordt uitgevoerd door de vele verschillende soorten moleculen die het verzamelt, voornamelijk eiwitten. Eiwitmoleculen zijn lange, meestal gevouwen ketens die zijn gemaakt van 20 verschillende soorten aminozuren in een specifieke volgorde. Deze volgorde beïnvloedt de vorm van het eiwit. De vorm van het eiwit bepaalt op zijn beurt zijn functie.

5.1c: In alle organismen kunnen organische verbindingen worden gebruikt om andere moleculen te assembleren, zoals eiwitten, DNA, zetmeel en vetten. De chemische energie die is opgeslagen in bindingen kan worden gebruikt als energiebron voor levensprocessen.


1. Ik dacht dat direct na het ontstaan ​​van het leven organismen niet zo ingewikkeld waren als nu. Omdat organismen zich hebben gediversifieerd en geëvolueerd en nieuwe typen hebben gecreëerd, hebben de aminozuren moeten diversifiëren om het DNA te creëren dat zou coderen voor al deze nieuwe eigenschappen. Alle aminozuren stammen min of meer af van hetzelfde eerste aminozuur, dus het zou volgen dat ze allemaal op een georganiseerde manier verwant zijn.

2. Ik keek naar de bron die Devon plaatste en ontdekte dat de oriëntatie van de genen waaruit de menselijke B-globine-locus bestaat, echt belangrijk is om correct te kunnen functioneren. Als de volgorde van de genen wordt herschikt, komen de genen niet op het juiste moment in de ontwikkeling tot expressie. Dit toont aan dat de volgorde en ruimtelijke ordening (afstand tussen) de genen essentieel is om goed tot expressie te komen en het eiwit functioneel te maken.

3. E. Het is geen A. Bij substitutie van een basenpaar wordt een nucleotide van een enkele base vervangen door een ander nucleotide van hetzelfde genetische materiaal. Afhankelijk van waar het is (het gebeurt vaak in niet-essentiële genen), heeft het niet echt veel invloed. Het is geen B, want als ze alle drie zouden worden verwijderd, zou het minder waarschijnlijk zijn dat de groepering voor de rest van het chromosoom in de war raakt, hoewel het een soort deletie is, veronderstel ik. Het is geen C, want als het er uiteindelijk maar één is, zal het de rest van de genen niet verpesten. Het is niet de D aan het einde van het gen, het is de telomeer, dat een herhaald deel van het gen is, dus het maakt niet uit of het wordt afgesneden, wat het vaak doet tijdens DNA-replicatie. Het antwoord is E, want als het aan het begin van de coderende sequentie gebeurt, zal het de groep van drie nucleotiden voor de rest van het gen in de war brengen, waardoor de hele streng onzinnig wordt omdat de nucleotiden niets betekenen... - of het codeert voor rare dingen - als ze niet bij hun twee andere metgezellen zijn.


MyoHealth® Essentieel Aminozuur Complex Limonadepoeder

Het enige in de VS gepatenteerde product dat alle 9 essentiële aminozuren (EAA's) bevat die uw lichaam niet kan produceren. Gemakkelijk te verpakken, gemakkelijk te bereiden, oplosbaar poeder. Dit premium glutenvrije supplement is essentieel om een ​​gezonde levensstijl en de dagelijkse spierfunctie te ondersteunen.

MyoHealth&trade Essentieel Aminozuur Complex Limonadepoeder

Aminozuren zijn de cellulaire bouwstenen van eiwitten in je lichaam.

Er zijn 20 primaire aminozuren in de eiwitten van uw lichaam, waarvan er 9 essentieel zijn voor uw dieet omdat uw cellen ze niet kunnen aanmaken. Deze aminozuren (histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, fenylalanine, threonine, valine en tryptofaan) staan ​​bekend als Essentiële aminozuren.

MyoHealth Essential Amino Acid Complex-lijn is het enige in de VS gepatenteerde product dat u alle 9 essentiële aminozuren (EAA's) geeft waarvan klinisch is bewezen dat ze de spierkracht en -functie ondersteunen.

Meer dan 30 jaar ontwikkeld op basis van bevindingen van NASA, National Institutes of Health (NIH) en 25 klinische onderzoeken bij mensen onder leiding van een gerenommeerde expert op het gebied van aminozuren, voeding en spiermetabolisme Robert Wolfe, Ph.D., MyoHealth is de eerste en enige EAA-complex krijgt een Amerikaans patent voor zijn unieke, zeer effectieve formulering.

Wat kan MyoHealth voor u doen?

Klinisch bewezen:

  • Zorg voor de EAA's die je nodig hebt die het lichaam niet alleen kan produceren
  • Eiwit efficiënter en effectiever synthetiseren
  • Help op elke leeftijd sneller droge spiermassa op te bouwen
  • Verhoog de stofwisseling

MyoHealth® Essentiële Aminozuur Complexe Poederlimonade

  • Eerste door de VS gepatenteerde EAA-complex dat alle negen EAA's bevat
  • Makkelijk te mengen en snel oplossend
  • Limonade smaak
  • Geen suiker, koolhydraten, GGO's of cafeïne
  • Natuurlijk gezoet met Stevia
  • Algemeen erkend als veilig (GRAS) gecertificeerde EAA-formule
  • Snel reagerend
  • Eén maatschepje = aanbevolen dagelijkse dosering van 3,6 gram EAA's

Om klinisch bewezen resultaten te krijgen, raden we een dagelijkse dosering van 3,6 gram EAA's aan.

MyoHealth & reg-poedergebruik

Elke schep van ons snelwerkende poeder bevat 3,6 gram EAA's.

Meng een (1) schep MyoHealth-poeder met 8 oz. of meer water of je favoriete drankje. MyoHealth poeder smaakt het lekkerst gekoeld of met ijs.

Voor snellere resultaten
Voor snellere resultaten raden we aan om uw dagelijkse dosering te verdubbelen tot een totaal van 7,2 gram EAA's per dag gedurende de eerste 60 dagen. Dit kan worden bereikt door 2 maatschepjes poeder per dag gedurende de eerste 60 dagen.

Bijvoorbeeld: 7,2 gram EAA's = 2 schepjes MyoHealth Poeder

Als u twee porties neemt, drink er dan een in de ochtend en een andere in de avond.

  1. U hoeft uw MyoHealth niet in één keer op te drinken. Na het mixen van je drankje kun je er de hele dag van genieten.
  2. Verdubbeling van uw dosering voor snellere resultaten in de eerste 60 dagen zal gelijk zijn aan 7,2 gram EAA's per dag.
  3. Drink MyoHealth 30 minuten voor of na het sporten om de opname te verbeteren.

Als u zwanger bent, borstvoeding geeft of medicijnen gebruikt, kunt u voor gebruik een arts raadplegen. Buiten bereik van kinderen houden. Neem contact op met 1-800-991-7116 om een ​​ernstige bijwerking te melden of productinformatie te verkrijgen. De hierin verstrekte informatie is alleen voor informatieve doeleinden.

Reginator® - Amerikaans octrooi #9,364.463

Als u niet volledig tevreden bent met uw aankoop, ontvangt u binnen 60 dagen na de besteldatum een ​​volledige terugbetaling, minus verzend- en administratiekosten. Bel ons gratis nummer voor volledige details op 1-877-850-2968, of om instructies te ontvangen voor het retourneren van producten voor een terugbetaling.

Vraag: Wat zijn aminozuren?

Aminozuren zijn de cellulaire bouwstenen van eiwitten in je lichaam.

Aminozuren spelen direct of indirect een rol in bijna elke fysiologische functie. Elk aminozuur heeft meerdere doelen en werkt samen met andere aminozuren.

Vraag: Wat zijn essentiële aminozuren?

Er zijn 20 voedingsaminozuren die relevant zijn voor de menselijke biologie. Elf zijn niet-essentiële (NEAA's), wat betekent dat het lichaam ze kan synthetiseren. Negen zijn essentieel (EAA's), wat betekent dat ze uit de voeding moeten worden gehaald.

De negen essentiële aminozuren zijn: histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, fenylalanine, threonine, valine en tryptofaan.

Vraag: Wat is de relatie tussen aminozuren en eiwitten?

Aminozuren zijn de cellulaire bouwstenen van eiwitten.

Wanneer aminozuren met elkaar zijn verbonden door peptidebindingen, vormen aminozuren een polypeptide, wat een ander woord is voor eiwit.

Spieren zijn het belangrijkste reservoir van aminozuren in het lichaam en hebben eiwitten nodig om in massa te groeien.

Vraag: Wat is het verschil tussen essentiële aminozuren en vertakte aminozuren?

Branched Chain Amino Acids (BCAA's) zijn een groep van drie essentiële aminozuren (EAA's): leucine, isoleucine en valine. Dus alle BCAA's zijn EAA's, maar niet alle EAA's zijn BCAA's.

Leucine, isoleucine en valine worden "vertakte keten" genoemd omdat ze de enige aminozuren zijn met een keten die naar de zijkant vertakt. Hoewel BCAA's essentieel zijn voor de energieproductie en het spiermetabolisme, stimuleren BCAA's alleen de spiereiwitsynthese niet.

In feite hebben de weinige onderzoeken die de respons op BCAA's meten, een verminderde snelheid van spiereiwitsynthese aangetoond. 1 Dit maakt het gebruik van alleen BCAA's enigszins vergelijkbaar met het opstellen van een honkbalteam met slechts drie spelers.

Vraag: Waarom is het niet voldoende om whey, erwten en andere eiwitpoeders te nemen?

De rol van eiwitten in voedsel is niet om ons lichaam rechtstreeks van eiwitten te voorzien, maar om de aminozuren te leveren waaruit het lichaam zijn eigen eiwitten kan maken. Wanneer we voedsel eten dat elk essentieel aminozuur in voldoende hoeveelheden levert, ondersteunt ons lichaam de eiwitsynthese.

MyoHealth bevat alle 9 essentiële aminozuren en het is klinisch bewezen dat het een optimale eiwitsynthese ondersteunt zodat het lichaam meer dan energie kan omzetten om droge spiermassa op te bouwen.

Studies hebben aangetoond dat MyoHealth effectiever is dan wei-eiwitisolaat:

  • 3x grotere anabole respons
  • Grotere netto winst van spiereiwit
  • Sneller handelen

V: Kan ik nog steeds wei-eiwit gebruiken met MyoHealth?

Ja, de hoeveelheid wei-eiwit in een supplement van derden varieert sterk vanwege verschillende verwerkingsmethoden. 2 Maar dankzij de aanwezigheid van alle negen EAA's in MyoHealth, zal je lichaam meer van de whey-eiwit die je binnenkrijgt kunnen opnemen.

Vraag: Waarom is het belangrijk voor mij om spieren op te bouwen en te behouden naarmate ik ouder word?

Hoe ouder je wordt, hoe meer spierverlies je ervaart. Spier heeft vele metabolische functies die verder gaan dan fysieke beweging. Dit omvat het ondersteunen van de gezondheid van de botten, het mogelijk maken van een grotere overleving in het geval van hartfalen en kanker, en het zorgen voor een goede hersen- en zenuwfunctie.

V: Hoeveel MyoHealth moet ik elke dag innemen?

Elke schep van ons snelwerkende MyoHealth-poeder bevat 3,6 gram EAA's.

Meng een (1) schep poeder met 8 oz. of meer water of je favoriete drankje.

VOOR SNELLER RESULTAAT

Voor snellere resultaten raden we aan om uw dagelijkse dosering te verdubbelen tot een totaal van 7,2 gram EAA's per dag gedurende de eerste 60 dagen.

Dit kan worden bereikt door 2 maatschepjes poeder per dag gedurende de eerste 60 dagen.

7,2 gram EAA's = 2 schepjes MyoHealth Berry Crush Powder

7,2 gram EAA's = 1 maatschepje MyoHealth Berry Crush Powder + 5 MyoHealth Vegan Capsules

7,2 gram EAA's = 10 MyoHealth Vegan Capsules

V: Hoe lang moet ik MyoHealth gebruiken? Wat kan ik verwachten?

Zorg voor minimaal 6 weken gebruik met een gezond dieet en lichaamsbeweging.

Als u uw dieet aanvult met MyoHealth, krijgt u meer energie om de activiteiten te doen die u leuk vindt. Uw metabolische gezondheid zal verbeteren, inclusief bloeddruk en bloedlipiden.

U zult geleidelijk uw lichaamssamenstelling verbeteren, vet verliezen en spiermassa winnen. En dit alles zal worden weerspiegeld in het verhoogde niveau van kracht en vitaliteit dat je voelt.

V: Zal ​​MyoHealth mij helpen om af te vallen?

MyoHealth is niet ontworpen als systeem voor gewichtsverlies of maaltijdvervanger. Het is echter het enige in de VS gepatenteerde product waarvan klinisch is bewezen dat het u helpt om op elke leeftijd sneller spierkracht en gezondheid op te bouwen.

Daarom, wanneer u de aanbevolen dosering van MyoHealth inneemt met een gezond dieet, voedings- en bewegingsprogramma, zult u merken dat uw droge spiermassa toeneemt, waardoor u er fitter uitziet en zich fitter voelt.

V: Moet ik sporten om MyoHealth effectief te laten zijn?

Ja, lichaamsbeweging verbetert de resultaten van MyoHealth.

Hoewel de voedingsvoordelen van MyoHealth alleen al enorm zijn, is de synergie tussen aminozuren en lichaamsbeweging zelfs nog groter, tot het punt waarop je, wanneer je ze samen combineert, de positieve effecten binnen 30 dagen zult zien en voelen.

V: Wat voor voordelen biedt MyoHealth voor serieuze sporters?

MyoHealth biedt cardiovasculaire en metabolische voordelen als het in het eerste uur na aerobe inspanning wordt ingenomen OF voor en tijdens weerstandstrainingen voor sporters die spiermassa willen winnen.

De consumptie van essentiële aminozuren (EAA's) in MyoHealth na aërobe training kan het spiereiwit vervangen dat tijdens het sporten wordt afgebroken, terwijl weerstandstraining de spiermassa en kracht vergroot door de spiereiwitomzet te vergroten.

Bovendien zullen de EAA's ook de productie en het functioneren van de mitochondriën verhogen, de plaats in de cel waar energie wordt geproduceerd.

Vraag: Wat is de omzet van spiereiwitten?

Eiwitvernieuwing in spieren verwijst naar de voortdurende vernieuwing of vervanging van eiwitten. Het wordt bepaald door de balans tussen eiwitsynthese en eiwitafbraak. 3

Alle eiwitten in het lichaam zijn in een constante staat van omzet, wat betekent dat eiwitten continu worden afgebroken en nieuwe eiwitten worden gesynthetiseerd. 4

  1. Eagle H, Piez KA, Fleischman R, Oyama VI. Eiwitvernieuwing in celculturen van zoogdieren. J. Biol. Chem. 234(3), 592&ndash597 (1959).
  2. Wolfe, Robert, PhD, Verklaring van Dr. Robert Wolfe, PhD, Analyse van het fysiologische voordeel van inname van 3 gram specifieke formulering van aminozuren, 2 (2015).

Vraag: Ik ben een atleet. Hoeveel MyoHealth moet ik nemen?

Onafhankelijke onderzoeken hebben aangetoond dat atleten toenemende voordelen ondervonden bij het innemen van maximaal 15 gram EAA's per dag.

We raden 2-3 porties MyoHealth per dag aan bij inspannende aerobe, uithoudings- of weerstandstraining.

Vraag: Heeft MyoHealth bijwerkingen?

De essentiële aminozuren in MyoHealth worden door de FDA allemaal als veilig beschouwd (GRAS) en hebben geen aangetoonde nadelige effecten.

V: Kan ik te veel MyoHealth nemen?

De essentiële aminozuren in MyoHealth worden beschouwd als een macronutriënt en daarom het equivalent van voedsel. We raden aan om de voorgestelde gebruikstips op deze site te volgen en niet meer dan 15 gram EAA's per dag te nemen.

Studies hebben aangetoond dat tot 15 gram EAA's per dag het maximale voordeel oplevert voor actieve mensen, terwijl er geen toename van de resultaten werd gevonden boven 15 gram.